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Ricerche

Obiettivo giusto per l'Alzheimer, ma finora non centrava il bersaglio

Amiloide-beta da WikipediaL'Alzheimer è la causa più comune di demenza in vecchiaia. Si ritiene che la malattia sia causata da una proteina nota come amiloide-beta (Abeta), che si raggruma nel cervello, formando placche (come quelle dell'immagine a sinistra, con le placche in marrone) ritenute capaci di distruggere i neuroni. Questa distruzione inizia anche presto e può far presagire i segni clinici della malattia fino a 20 anni prima.

Da decenni i ricercatori cercano, con scarso successo, di sviluppare farmaci che impediscono tale aggregazione. Tali farmaci richiedono un "obiettivo", una struttura alla quale legarsi, impedendo così l'azione tossica dell'Abeta.


Ora, un nuovo studio dell'UCLA suggerisce che, anche se i ricercatori possono avere individuato correttamente l'obiettivo proprio nell'Abeta, potrebbero aver mancato il centro dell'obiettivo. In un articolo sul numero del 23 Gennaio del Journal of Molecular Biology, il professor David Teplow, neurologo dell'UCLA e colleghi, si focalizzano su un particolare segmento di una forma tossica di Abeta e hanno scoperto una struttura unica, a forma di tornante, che facilita la formazione dei grumi.


"Ogni 68 secondi, qualcuno in questo paese riceve la diagnosi di Alzheimer", ha detto Teplow, autore senior dello studio e ricercatore principale dell'Alzheimer Disease Research Center dell'UCLA, sponsorizzato dal NIH. "L'Alzheimer è l'unica tra le prime 10 cause di morte in America, che non può essere evitata, curata o addirittura rallentata una volta iniziata. La maggior parte dei farmaci che sono stati sviluppati hanno fallito o danno solo un modesto miglioramento dei sintomi. Quindi è fondamentale trovare un percorso migliore per queste terapie potenziali".


La proteina Abeta è composta da una sequenza di amminoacidi, proprio come "una collana di perle composta da 20 diverse combinazioni di colori differenti di perle" dice Teplow. La forma di Abeta40, ha 40 aminoacidi, mentre la forma Abeta42, ha due aminoacidi aggiunti ad una delle estremità. L'Abeta42 è da molto tempo ritenuta una forma tossica di Abeta, ma fino ad ora, nessuno ha capito come la semplice aggiunta di due amminoacidi la renda molto più tossica dell'Abeta40.


Nel suo laboratorio, Teplow e colleghi hanno utilizzato simulazioni al computer in cui hanno guardato la struttura delle proteine Abeta nel mondo virtuale. I ricercatori hanno prima creato un peptide Abeta virtuale che conteneva solo gli ultimi 12 amminoacidi dell'intera proteina Abeta42 lunga 42 amminoacidi. Poi, dice Teplow, "abbiamo semplicemente lasciato la molecola muoversi nel mondo virtuale, lasciando che le leggi della fisica determinassero come ogni atomo del peptide fosse attratto o respinto dagli altri atomi". Prendendo migliaia di istantanee delle varie strutture molecolari create dai peptidi, i ricercatori hanno determinato quali strutture si formano più frequentemente di altre. Da quelle, hanno poi creato fisicamente con sintesi chimica i peptidi Abeta mutanti.


"Abbiamo studiato questi peptidi mutanti e abbiamo scoperto che la struttura che produce l'Abeta42 è una specie di uncino alla fine del peptide dell'intera proteina Abeta", ha detto Teplow. La struttura a tornante non era conosciuta prima con i dettagli rivelati dai ricercatori, "per cui crediamo che i nostri esperimenti siano innovativi" ha detto. "Il nostro laboratorio è il primo a dimostrare che è questo uncino specifico che spiega l'abilità speciale dell'Abeta42 di aggregarsi in ammassi ritenuti gli uccisori dei neuroni. L'Abeta40, la proteina Abeta con due aminoacidi in meno alla fine della proteina, non ha fatto la stessa cosa".


Speriamo che il lavoro del laboratorio di Teplow costituisca quello che potrebbe essere l'obiettivo più rilevante individuato finora per lo sviluppo di farmaci che combattono l'Alzheimer, hanno detto i ricercatori.


Altri autori dello studio sono Robin Roychaudhuri, Mingfeng Yang, Atul Deshpande, Gregory M. Cole e Sally Frautschy, tutti dell'UCLA, e Aleksey Lomakin e George B. Benedek del Massachusetts Institute of Technology. Il finanziamento dello studio è stato fornito dallo State of California Alzheimer's Disease Research Fund, dall'UCLA Faculty Research Grant, dal National Institutes of Health e dal James Easton Consortium for Alzheimer's Drug Discovery and Biomarkers.

 

 

 

 

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Fonte: Materiale della University of California, Los Angeles (UCLA), Health Sciences.

Riferimento:
Robin Roychaudhuri, Mingfeng Yang, Atul Deshpande, Gregory M. Cole, Sally Frautschy, Aleksey Lomakin, George B. Benedek, David B. Teplow. C-Terminal Turn Stability Determines Assembly Differences between Aβ40 and Aβ42. Journal of Molecular Biology, 2013; 425 (2): 292 DOI: 10.1016/j.jmb.2012.11.006

Pubblicato in ScienceDaily il 23 Gennaio 2013 - Traduzione di Franco Pellizzari - Immagine: Wikipedia

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