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Scoperta interazione tossica nei neuroni che porta a demenza e SLA
I ricercatori della Mayo Clinic in Florida hanno scoperto un processo tossico cellulare mediante il quale una proteina che mantiene la salute dei neuroni diventa difettosa e in grado di portare alla demenza.
I risultati gettano nuova luce sul legame tra i fattori implicati in due malattie neurologiche devastanti: la demenza frontotemporale e la sclerosi laterale amiotrofica, conosciuta anche come morbo di Lou Gehrig.
Lo studio è pubblicato dal 10 dicembre nell'edizione online di Proceedings of National Academy of Sciences. Non esiste una cura per la demenza frontotemporale, un disturbo che colpisce la personalità, il comportamento e il linguaggio ed è secondo solo all'Alzheimer nella diffusione delle forme di demenza precoce. Anche se molta ricerca è dedicata alla comprensione del ruolo di ogni proteina difettosa in queste malattie, il team della Mayo Clinic ha seguito un nuovo approccio per esaminare l'interazione tra la TDP-43 (in alto a sinistra nella grafica Wikipedia), una proteina che regola l'acido messaggero ribonucleico (mRNA), molecole biologiche che trasportano le informazioni dei geni e sono utilizzate dalle cellule per guidare la sintesi proteica, e la sortilin, che regola la proteina progranulina.
"Abbiamo cercato di indagare il modo in cui la TDP-43 regola i livelli della proteina progranulina, dato che i livelli estremi di progranulina a entrambe le estremità dello spettro, troppo bassa o troppo alta, possono causare neurodegenerazione o cancro, rispettivamente", dice il ricercatore principale dello studio, Mercedes Prudencio, Ph.D., neuroscienziato del campus della Mayo Clinic in Florida. I neuroscienziati hanno scoperto che la mancanza di proteina TDP-43, implicata già da tempo nella demenza fronto-temporale e nella sclerosi laterale amiotrofica, provoca l'aumento di livelli di mRNA sortilin difettosa.
Il team di ricerca è il primo a identificare livelli significativamente elevati di mRNA sortilin difettoso nelle autopsie di tessuto cerebrale umano con demenza frontotemporale/TDP, il sottotipo più comune della malattia. "Abbiamo trovato che la mancanza di TDP-43 interrompe il processo cellulare chiamato splicing dell'mRNA che precede la sintesi proteica, con conseguente generazione di una proteina sortilin difettosa", dice la Dott.ssa Prudencio. "Più importante, il sortilin difettoso si lega alla progranulina e come risultato priva i neuroni degli effetti protettivi della progranulina che impediscono la morte cellulare associata alla malattia".
"Migliorando la comprensione della comunità scientifica dei processi biologici che portano alla demenza frontotemporale, i ricercatori hanno anche aperto la strada allo sviluppo di nuove terapie per prevenire o combattere la malattia", dice Leonard Petrucelli, Ph.D., presidente del Dipartimento di Neuroscienze della Mayo Clinic in Florida, che ha guidato la ricerca, finanziata dalla Mayo Clinic Foundation, dal National Institutes of Health, e dal National Institute on Aging, dalla ALS Association, e dal Dipartimento della Difesa.
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Fonte: Materiale della Mayo Clinic.
Riferimento:Mercedes Prudencio, Karen R. Jansen-West, Wing C. Lee, Tania F. Gendron, Yong-Jie Zhang, Ya-Fei Xu, Jennifer Gass, Cristiana Stuani, Caroline Stetler, Rosa Rademakers, Dennis W. Dickson, Emanuele Buratti, and Leonard Petrucelli. Misregulation of human sortilin splicing leads to the generation of a nonfunctional progranulin receptor. PNAS, December 10, 2012 DOI: 10.1073/pnas.1211577110.
Pubblicato in ScienceDaily il 10 Dicembre 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.
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