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Ricerche

L'aggregazione di proteine ​​nelle cellule può portare a malattie

Distrofia cornealeI cambiamenti nella struttura delle proteine possono portare a diverse malattie, come l'Alzheimer, il diabete di tipo 2 e la distrofia corneale.

Un gruppo di ricerca della Aarhus University ha scoperto come una proteina particolare può danneggiare le cellule. Questi risultati possono portare allo sviluppo di farmaci per trattare la distrofia corneale in futuro.


Molte malattie sono causate da proteine che perdono la loro naturale struttura tridimensionale e quindi la loro funzionalità. Nella maggior parte dei casi, le proteine danneggiate sono degradate da sistemi diversi nelle cellule, ma in alcuni casi le proteine cominciano ad aggregarsi e a formare strutture intrecciate, molto ben organizzate, chiamate fibrille. Queste strutture sono state ora collegate a diverse malattie, come l'Alzheimer, il Parkinson, il diabete di tipo 2 e le distrofie corneali (opacità nella cornea).


E' noto da tempo che la distrofia corneale è causata dalla mutazione di una proteina chiamata TGFBIp nella cornea. Ciò provoca l'aggregazione della proteina in un certo numero di anni, che rende infine la cornea opaca, portando poi alla cecità. La distrofia corneale è ereditaria, e non esiste attualmente alcun trattamento per questa malattia. L'unica alternativa è un trapianto di cornea, ma anche dopo un trapianto, alcuni pazienti hanno una recidiva dei sintomi. E' quindi importante trovare il motivo di questa aggregazione, e questo è ciò che i ricercatori dell'Aarhus hanno appena fatto.


Elevate quantità di proteine TGFBIp sono dannose

Il team di ricerca ha studiato la proteina che causa la distrofia corneale, e ha trovato che la mutazione della proteina cambia la sua stabilità. Quando la proteina coinvolta nella distrofia corneale è presente in basse quantità, il passaggio da una proteina con una struttura naturale alle fibrille ben strutturate è un processo lento, e ha luogo tramite diverse fasi intermedie. In questo caso, il danno cellulare è minimo. Tuttavia, quando la proteina è presente in quantità maggiore, il passaggio da una proteina con una struttura naturale alle fibrille è molto rapido e comporta poche e ben definite fasi intermedie. D'altra parte, questo porta a un danno cellulare esteso.


Con questi studi, i ricercatori hanno acquisito conoscenze uniche sul modo in cui la quantità di proteina in soluzione può determinare il meccanismo sottostante la formazione delle fibrille proteiche ben organizzate. I risultati potrebbero spiegare perché alcune malattie con una prevalenza di fibrille provocano la morte cellulare, mentre con altre non succede. Con questa conoscenza, potrebbe essere possibile in futuro evitare questa aggregazione di proteine dannose con lo sviluppo di farmaci per il trattamento della distrofia corneale.


I ricercatori dietro i risultati, che sono stati appena pubblicati sul Journal of Biological Chemistry (JBC) internazionale, sono affiliati al Danish National Research Foundation's Centre for Insoluble Protein Structures (inSPIN) che si trova nell'Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO) e al Dipartimento di Biologia Molecolare e Genetica (MBG) dell'Università di Aarhus in Danimarca.

 

 

 

 

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Fonte: Materiale della Aarhus University. Articolo originale scritto da Lisbeth Heilesen.

Riferimento:
M. Andreasen, SB Nielsen, K. Runager, G. Christiansen, NC Nielsen, JJ Enghild, DE Otzen. Polymorphic Fibrillation of the Destabilized Fourth Fasciclin-1 Domain Mutant A546T of the Transforming Growth Factor- -induced Protein (TGFBIp) Occurs through Multiple Pathways with Different Oligomeric Intermediates. Journal of Biological Chemistry, 2012; 287 (41): 34730 DOI: 10.1074/jbc.M112.379552.

Pubblicato in ScienceDaily il 15 Ottobre 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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