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La partenza dell'Alzheimer dimostra di essere una situazione difficile
La tecnologia laser ha rivelato un tratto comune dell'Alzheimer: una situazione difficile che potrebbe portare a nuovi bersagli per trattamenti con medicinali.
Nel tentativo di contribuire a combattere questa malattia mortale, Lisa Lapidus, professore di fisica e astronomia della Michigan State University, ha scoperto che i peptidi (stringhe di amminoacidi) collegati all'Alzheimer si muovono a velocità pericolose prima di aggregarsi o di formare le placche associate di solito all'Alzheimer.
"Le stringhe di 40 aminoacidi sono le più comuni negli individui sani, ma sono quelle di 42 che hanno più probabilità di aggregarsi", ha detto la Lapidus, che ha pubblicato i risultati nel numero corrente di ChemPhysChem. "Abbiamo scoperto che la velocità di spostamento dei peptidi, la fase che precede l'aggregazione, è 5 volte minore per le stringhe più lunghe, dando loro molto tempo per legarsi, piuttosto che allontanarsi".
Questo movimento, questo "dimenarsi", precede l'aggregazione, il primo passo dei disturbi neurologici come l'Alzheimer, il Parkinson e l'Huntington. La Lapidus ha sperimentato l'uso dei laser per studiare la velocità di riconfigurazione delle proteine prima dell'aggregazione.
Se la riconfigurazione è molto più veloce o più lenta rispetto alla velocità con la quale le proteine si urtano una con l'altra, l'aggregazione è lenta. Invece se la riconfigurazione ha la stessa velocità, l'aggregazione è veloce. Lei chiama il rivelatore del movimento che ha scoperto il "centro pericoloso". "Il centro pericoloso è la velocità alla quale l'aggregazione avviene più velocemente", ha detto la Lapidus. "Ma siamo riusciti a identificare alcuni modi per spingere quella velocità in una zona più sicura".
La Lapidus e il suo team di scienziati, che comprendeva Srabasti Acharya (ora ricercatore in biotecnologia nella zona di San Francisico Bay), Kinshuk Srivastava e Suresh Babu Nagarajan, ha scoperto che aumentando i livelli del pH si tengono gli amminoacidi a dimenarsi a velocità alta e sicura. Inoltre, una molecola naturale, la curcumina (dalla spezia curcuma), tiene il peptide fuori dal centro pericoloso.
Anche se questo non è un farmaco candidato praticabile, perché non attraversa facilmente la barriera emato-encefalica (il filtro che controlla quali sostanze chimiche raggiungono il cervello), ci fornisce direzioni forti che potrebbero portare a scoperte medicinali.
Insieme ai nuovi bersagli farmacologici, la ricerca della Lapidus fornisce un modello potenziale di diagnosi precoce. Nel momento in cui i pazienti avvertono i sintomi e vanno da un medico, l'aggregazione ha già una roccaforte nel loro cervello. Capire che gli aminoacidi si agitano a velocità pericolose potrebbe allertare i medici molto tempo prima che il paziente cominci a soffrire di questa malattia.
Questa ricerca è stata finanziata dai National Institutes of Health.
Fonte: materials provided by Michigan State University (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.
Riferimenti: Srabasti Acharya, Kinshuk Raj Srivastava, Sureshbabu Nagarajan, Lisa Jill Lapidus. Monomer dynamics of the Alzheimer peptides and Kinetic Control of Early Aggregation in Alzheimer's Disease. ChemPhysChem, 2016; DOI: 10.1002/cphc.201600706
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