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Ricerche

Studio chiarisce il ruolo della tau nell'Alzheimer

Exocytosis and endocytosis in vescicle recyclingEsocitosi ed endocitosi sono passaggi chiave nel riciclaggio delle vescicole. L'esocitosi aumenta la superficie della membrana terminale presinaptica e l'endocitosi riduce la superficie, quindi misurando elettricamente la superficie della membrana terminale, gli scienziati possono determinare se uno di questi passaggi è compromesso. (Fonte: Tetsuya Hori et al.)

Il morbo di Alzheimer (MA) è un disturbo cerebrale che provoca la morte dei neuroni, distruggendo lentamente le capacità di memoria e pensiero. È il tipo più comune di demenza, che ha un impatto su circa 50 milioni di persone in tutto il mondo ed è un problema particolarmente serio per il Giappone. Nonostante la sua prevalenza, le cause rimangono scarsamente comprese e le opzioni di trattamento sono limitate.


Ora, un team di scienziati giapponesi ha rivelato che l'eccesso di tau, una proteina cruciale implicata nella malattia, compromette la segnalazione tra i neuroni nel cervello dei topi. Lo studio, pubblicato di recente in eLife, potrebbe aprire nuovi percorsi per il trattamento dei sintomi e persino per fermare la progressione del MA e di altri disturbi neurodegenerativi.


La tau è prodotta nei neuroni, dove lega e promuove l'assemblaggio dei microtubuli, filamenti lunghi e sottili che mantengono la struttura cellulare e forniscono percorsi per il trasporto all'interno della cellula. La tau di solito esiste in questo stato legato, oppure viene sciolta nel liquido che riempie la cellula.


Tuttavia, in alcuni disturbi neurologici, il più famoso dei quali è il MA, i livelli di tau solubile in alcune regioni cerebrali diventano troppo alti e la proteina si aggrega in strutture insolubili chiamate grovigli neurofibrillari.


"Molti scienziati si concentrano sull'impatto di questi grovigli neurofibrillari visibili che sono un segno distintivo di MA, ma in realtà sono i livelli invisibili di tau solubile che si correlano più da vicino con il declino cognitivo"
, ha affermato il prof. Tomoyuki Takahashi, autore senior dello studio e capo del Cellular and Molecular Synaptic Function Unit all'OIST.


La ricerca è iniziata dieci anni fa, quando il suo team ha esaminato l'effetto di alti livelli di tau solubile sulla trasmissione del segnale nel calice di Held, la sinapsi più grande nel cervello dei mammiferi. Le sinapsi sono i luoghi in cui due neuroni entrano in contatto e comunicano. Quando un segnale elettrico arriva alla fine di un neurone presinaptico, vengono rilasciati messaggeri chimici (neurotrasmettitori) da 'pacchetti' della membrana chiamati vescicole, nell'intercapedine tra i neuroni. Quando i neurotrasmettitori raggiungono il neurone postsinaptico, innescano un nuovo segnale elettrico.


Usando i topi, il team di ricerca del prof. Takahashi ha iniettato tau solubile nel terminale presinaptico al calice di Held e ha scoperto che i segnali elettrici generati nel neurone postsinaptico sono diminuiti drasticamente. Gli scienziati hanno quindi marcato in modo fluorescente la tau e i microtubuli e hanno visto che la tau iniettata ha causato l'assemblaggio di molti nuovi microtubuli nel terminale presinaptico.

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Tuttavia, quando hanno iniettato una proteina tau mutante che mancava del sito di legame necessario per assemblare i microtubuli, non c'è stato alcun effetto sulla trasmissione sinaptica.


"Questo ci fa capire che la diminuzione della segnalazione sinaptica era chiaramente legata a questi microtubuli appena assemblati"
, ha spiegato il Prof. Takahashi.


Un secondo indizio importante era che la tau elevata ha ridotto la trasmissione di segnali ad alta frequenza, mentre la trasmissione a bassa frequenza rimaneva invariata. I segnali ad alta frequenza sono in genere coinvolti nella cognizione e nel controllo del movimento. I ricercatori sospettavano che un tale impatto selettivo sulla trasmissione ad alta frequenza potesse essere dovuto a un blocco sul riciclaggio delle vescicole.


Il riciclaggio della vescicola è un processo vitale per il rilascio di neurotrasmettitori attraverso la sinapsi poiché le vescicole sinaptiche devono fondersi con la membrana terminale presinaptica, in un processo chiamato esocitosi. Queste vescicole vengono quindi riformate dall'endocitosi e riempite con neurotrasmettitore da riutilizzare. Se si blocca uno dei passaggi nel riciclaggio delle vescicole, i segnali ad alta frequenza si indeboliscono rapidamente, richiedendo l'esocitosi di molte vescicole.


Gli scienziati hanno scoperto che alti livelli di tau solubile hanno deteriorato principalmente l'endocitosi. La mancanza di vescicole riformate ha compromesso il riciclaggio e alla fine ha rallentato l'esocitosi come effetto secondario. È importante sottolineare che i ricercatori hanno scoperto che un farmaco chiamato nocodazolo, che blocca l'assemblaggio di nuovi microtubuli, ha impedito alla tau iniettata di compromettere l'endocitosi.


Il passo successivo per i ricercatori è capire esattamente come un eccesso di microtubuli possa causare un blocco di endocitosi.


Durante la ricerca di un legame tra microtubuli ed endocitosi, il team ha capito che la dinamina, una grande proteina che blocca le vescicole dalla membrana di superficie nella fase finale dell'endocitosi, ha dimostrato di legarsi ai microtubuli, sebbene si sappia poco del sito vincolante.


Quando gli scienziati hanno marcato in modo fluorescente la tau, i microtubuli e la dinamina, hanno scoperto che i terminali presinaptici che avevano ricevuto l'iniezione di tau mostravano un aumento della dinamina legata, impedendo alla proteina di svolgere il suo ruolo nell'endocitosi.


Infine, il team ha creato molti peptidi con sequenze di aminoacidi corrispondenti a parti della proteina dinamina, per vedere se qualcuno di essi poteva impedire alla dinamina di legarsi ai microtubuli e quindi recuperare i difetti di segnalazione causati dalla proteina tau. Quando uno di questi peptidi, chiamato PHDP5, è stato iniettato insieme alla tau, endocitosi e trasmissione sinaptica sono rimaste vicine a un livello normale.


Andando avanti, i ricercatori prevedono di testare questo peptide nei topi modello di MA che hanno un aumento dei livelli di tau solubile. Questi topi perdono la loro capacità di apprendere e formare nuovi ricordi di circa 6-8 mesi e il team spera che il peptide possa prevenire o invertire questa compromissione della memoria.


“A tal fine, dobbiamo modificare il PHDP5 in modo che possa penetrare nella barriera emato-encefalica. Se questo peptide funziona in questi topi modello, può diventare uno strumento terapeutico efficace per il MA"
, ha affermato il Prof. Takahashi.

 

 

 


Fonte: Dani Ellenby in OIST-Okinawa Institute of Science and Technology (> English) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti: Tetsuya Hori, ...[+8], Tomoyuki Takahashi. Microtubule assembly by tau impairs endocytosis and neurotransmission via dynamin sequestration in Alzheimer’s disease synapse model. eLife, 2022, DOI

Copyright: Tutti i diritti di testi o marchi inclusi nell'articolo sono riservati ai rispettivi proprietari.

Liberatoria: Questo articolo non propone terapie o diete; per qualsiasi modifica della propria cura o regime alimentare si consiglia di rivolgersi a un medico o dietologo. Il contenuto non rappresenta necessariamente l'opinione dell'Associazione Alzheimer OdV di Riese Pio X ma solo quella dell'autore citato come "Fonte". I siti terzi raggiungibili da eventuali collegamenti contenuti nell'articolo e/o dagli annunci pubblicitari sono completamente estranei all'Associazione, il loro accesso e uso è a discrezione dell'utente. Liberatoria completa qui.

Nota: L'articolo potrebbe riferire risultati di ricerche mediche, psicologiche, scientifiche o sportive che riflettono lo stato delle conoscenze raggiunte fino alla data della loro pubblicazione.


 

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