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Ricerche

Team coreano riduce la neurodegenerazione associata alla demenza in modelli animali

mouse modelFoto: Shutterstock

Il Korea Brain Research Institute ha annunciato il 12 novembre che un suo team ha scoperto un nuovo meccanismo molecolare che sopprime la tossicità neuronale associata alla demenza e al morbo di Lou Gehrig (o SLA-sclerosi laterale amiotrofica o malattia dei motoneuroni o malattia di Charcot).

 
Questi risultati, ottenuti dal team che comprendeva i dott. Hyung-Jun Kim e Lee Shinrye del KBRI, e il prof. Kiyoung Kim della Soonchunhyang University, sono stati pubblicati nel numero di novembre di Autophagy.

 
I neuroni nei pazienti con demenza o morbo di Lou Gehrig hanno spesso degli aggregati anomali che contengono proteine ​​TDP-43, e questi aggregati accumulati possono causare la neurodegenerazione interrompendo il 'sistema proteasoma ubiquitina' (UPS) che rimuove le proteine ​​danneggiate o inutili.


L'UPS è una parte del sistema di controllo di qualità delle proteine, il meccanismo che rimuove o ripristina le proteine ​​anormali per garantire che una certa proteina esegua la sua funzione prevista. È noto che l'UPS impedisce la morte cellulare degradando le proteine ​​anomale nei neuroni danneggiati.


La TDP-43 è una proteina ​​che contribuisce a mantenere la funzionalità e la sicurezza dell'RNA. Sappiamo che è un'importante proteina legata alla sclerosi laterale amiotrofica, alla demenza da degenerazione frontotemporale lobare (FTD) e al morbo di Alzheimer (MA).

 
Il gruppo di ricerca ha trovato un nuovo ruolo di tre proteine ​​(PTK2, TBK1, SQSTM1), che possono inibire la degenerazione neuronale causata dalla TDP-43 e ha dimostrato per la prima volta che la loro interazione può alleviare la neurodegenerazione rafforzando il 'percorso lisosoma autofagia' (ALP, autophagy lysosome pathway), che è un altro sistema di controllo di qualità delle proteine ​​in caso di danni al UPS.


L'ALP ha il ruolo di pulire la cellula, degradando e riciclando materiali inutili del citoplasma e gli organelli attraverso i lisosomi.

 
Si crede che questa ricerca possa suggerire nuove strategie terapeutiche future in grado di rimuovere l'accumulo di proteine ​​anomale nei neuroni di pazienti con demenza, rivelando un nuovo meccanismo molecolare che ripristina la neurodegenerazione provocata da proteine TDP-43, che è la causa principale di demenza e ALS.

 
Hyung-Jun Kim, il principale ricercatore del KBRI e autore senior dello studio, ha detto:

“Questa ricerca rivela a livello di base la patogenesi della neurodegenerazione associata alla TDP-43, quindi è necessario un ulteriore esperimento clinico di verifica per sviluppare una terapia per la demenza. Procederemo con una ricerca successiva per verificare il meccanismo nei tessuti dei pazienti reali in collaborazione con le banche del cervello e gli ospedali qui e all'estero".

 

 

 


Fonte: Korea Brain Research Institute (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti: Shinrye Lee, Yu-Mi Jeon, Sun Joo Cha, Seyeon Kim, Younghwi Kwon, Myungjin Jo, You-Na Jang, Seongsoo Lee, Jaekwang Kim, Sang Ryong Kim, Kea Joo Lee, Sung Bae Lee, Kiyoung Kim, Hyung-Jun Kim. PTK2/FAK regulates UPS impairment via SQSTM1/p62 phosphorylation in TARDBP/TDP-43 proteinopathies. Autophagy, 2019, DOI

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