Ricerche

Pericoloso scambio di identità tra proteine può portare all'Alzheimer

Pericoloso scambio di identità tra proteine porta all'AlzheimerModello strutturale NMR/SAXS del complesso di proteine Hsp90-Tau: Hsp90=azzurro, tau=arancione. (Fonte: Tobias Madl /TUM-HMGU)Le proteine ​​tau, che sono corresponsabili dell'Alzheimer, si legano alla proteina Hsp90 in ripiegamento.


I meccanismi di riconoscimento molecolare al lavoro sono stati svelati da un team internazionale di scienziati guidati dalla Technische Universitaet Muenchen (TUM) e dall'Helmholtz Zentrum di Monaco di Baviera.


Questo potrebbe aprire la porta a nuovi approcci per il trattamento dell'Alzheimer, come riportato dagli scienziati nella rivista specializzata Cell.


Le proteine ​​come la cosiddetta proteina da shock termico Hsp90 hanno un ruolo importante in quasi tutti i processi all'interno delle cellule umane. Esse aiutano altre proteine a ripiegarsi nella loro struttura tridimensionale o restituiscono la forma corretta alle proteine ​​danneggiate.


Si è evidenziato di recente un crescente corpo di prove che indica che la proteina Hsp90 da shock termico può anche essere coinvolta nei processi di ripiegatura della proteina tau. I depositi di proteine ​​tau nelle cellule cerebrali sono tipici dell'Alzheimer e sono ritenuti responsabili della decomposizione delle cellule nervose. Tuttavia, mentre le proteine ​​tau disciolte sembrano più delle catene lunghe e tese, l'HSP90 si lega prevalentemente alle proteine ​già ripiegate.


Questa contraddizione è stata risolta da un team internazionale guidato dal Dr. Tobias Madl, leader del gruppo di lavoro BioSysNet, Junior Fellow della Technische Universitaet Muenchen e leader del gruppo Emmy-Noether di Biologia Strutturale della Trasduzione del Segnale all'Istituto di Biologia Strutturale dell'Helmholz Zentrum München, così come dal Prof. Stefan Rüdiger del'Università olandese di Utrecht.


Usando una combinazione di differenti tecniche, come la spettroscopia di risonanza magnetica, la diffusione di raggi X a piccolo angolo e la modellazione al computer, hanno determinato con successo la struttura e la dinamica delle interazioni tra le due biomolecole: per la Hsp90, la proteina tau si presenta come una proteina più grande pre-ripiegata.


Essi sono anche riusciti a dedurre il modo in cui l'Hsp90 influenza l'aggregazione delle proteine ​​tau tra loro. "I depositi di proteine ​​tau possono causare l'Alzheimer. Abbiamo scoperto le aree proteiche in cui ​​interagiscono le proteine. Questo è un punto di partenza nuovo e importante per influenzare la formazione strutturale e lo sviluppo di future terapie per l'Alzheimer", spiega Madl.


Oltre all'Alzheimer, altre malattie neurodegenerative sono causate dall'aggregazione proteica. I chaperoni [=ciceroni, guide] hanno anche un ruolo nello sviluppo del cancro e della fibrosi cistica. Queste intuizioni scientifiche forniscono quindi una base importante per una migliore comprensione dei meccanismi di malattia.


La ricerca è stata finanziata dalla Comunità Europea, dalla Fondazione tedesca per la ricerca (DFG), dall'Organizzazione olandese per la ricerca scientifica (NWO), dall'Accademia Austriaca delle Scienze, dalla Fundação para a Ciência e a Tecnologia Portoghese e dal National Institutes of Health (USA), così come dal Ministero della Scienza e della Ricerca bavarese. Gli esperimenti con «scattering X-ray a piccolo angolo» (SAXS) sono stati condotti nell'avamposto dell'EMBL al DESY di Amburgo. La modellazione al computer è stata fatta al Leibniz Supercomputing Center dell'Accademia Bavarese delle Scienze.

 

 

 

 

 


FonteTechnische Universitaet Muenchen  (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti:  G. Elif Karagöz, Afonso M.S. Duarte, Elias Akoury, Hans Ippel, Jacek Biernat, Tania Morán Luengo, Martina Radli, Tatiana Didenko, Bryce A. Nordhues, Dmitry B. Veprintsev, Chad A. Dickey, Eckhard Mandelkow, Markus Zweckstetter, Rolf Boelens, Tobias Madl, Stefan G.D. Rüdiger. Hsp90-Tau Complex Reveals Molecular Basis for Specificity in Chaperone Action. Cell, 2014; 156 (5): 963 DOI: 10.1016/j.cell.2014.01.037

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