Lo schema tipico di mal ripiegamento della proteina TAU nell'Alzheimer. Le proteine di tau mal ripiegate sono presenti prima nel locus Coeruleus e nel livello transentorinale da dove si diffondono nella regione transentorinale e nella corteccia entorinale corretta e influenzano in ultima analisi tutte le regioni interconnesse del cervello neocorticale. (Fonte: Sveva Fornari et al.)
Dei ricercatori della Rutgers University hanno trovato alcune informazioni molecolari iniziali su come sono regolate le proteine tossiche nelle malattie neurodegenerative come l'Alzheimer e il Parkinson, con uno studio apparso su Proceedings of the National Academy of Sciences.
Le cellule invecchiano naturalmente e muoiono, ma la corretta regolazione delle proteine cellulari è cruciale per mantenere un cervello sano mentre invecchiamo. Nelle malattie neurodegenerative, le proteine aggregate - o frammenti aggrovigliati di proteine mal ripiegate - si diffondono alle cellule vicine, ma ancora non era chiaro come viene trasferito il materiale tossico.
I ricercatori della Rutgers hanno studiato dei nematodi le cui cellule nervose stressate possono estrudere proteine neurotossiche in grandi pacchetti chiamati esoferi (exopher) e in che modo stress specifici influenzano questa estrusione.
Hanno scoperto che sono necessari segnali cellulari specifici per formare gli esoferi e, inaspettatamente, che il digiuno aumenta drasticamente la produzione di esoferi. Hanno anche identificato tre percorsi cellulari che aumentano la produzione di esoferi durante il digiuno.
Il primo autore dello studio Jason Cooper, ricercatore post-dottorato del dipartimento di biologia molecolare e biochimica della Rutgers University di New Brunswick, ha dichiarato:
"Nel definire un modello molecolare iniziale dei requisiti infra-tessuti per l'aumento degli esoferi indotto dal digiuno nei neuroni, riferiamo delle informazioni molecolari sulla regolazione della biologia del trasferimento degli aggregati, pertinente ai misteri fondamentali delle malattie neurodegenerative.
"Nelle malattie neurodegenerative, le proteine tossiche si diffondono alle cellule vicine promuovendo la morte cellulare. Data l'importanza di gestire gli aggregati di proteine nell'invecchiamento e nelle malattie neurodegenerative, e la biologia poco chiara di come vengono trasferiti quegli aggregati, una comprensione dettagliata del meccanismo di trasferimento può rivelare obiettivi terapeutici finora sconosciuti".
Fonte: John Cramer in Rutgers University (> English) - Traduzione di Franco Pellizzari.
Riferimenti: Jason Cooper, Ryan Guasp, Meghan Lee Arnold, Barth Grant, Monica Driscoll. Stress increases in exopher-mediated neuronal extrusion require lipid biosynthesis, FGF, and EGF RAS/MAPK signaling. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2021, DOI
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