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Esperienze e opinioni

La malattia della mucca pazza può svelare indizi per altri disturbi neurologici

Scienziati ritengono che nuovi modi per curare l'Alzheimer, il Parkinson e la malattia di Lou Gehrig potrebbero emergere dalla ricerca in un altro disordine neurodegenerativo: il morbo della mucca pazza.

La rara malattia bovina, che infetta il bestiame, e la sua forma umana (variante della malattia di Creutzfeldt-Jakob), rientrano entrambe nella categoria delle cosiddette malattie da prioni, causate da proteine aberranti che si diffondono in
modo aggressivo da cellula a cellula.

Il potere delle proteine | Come cambiano forma per funzionare

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A sinistra proteine non ripiegate: Le proteine sono prodotte
come una stringa di aminoacidi. Hanno bisogno di acquisire una
forma tridimensionale per svolgere le funzioni, come regolare i
processi del corpo e impedire le infezioni.
A destra proteine ripiegate: Le proteine prendono la loro forma
in un processo chiamato piegatura. Ogni proteina ha una specifica
forma piegata che aiuta a determinare quale sarà la sua funzione.

Anche se la variante umana della malattia della mucca pazza non è di solito accomunata all'Alzheimer, al Parkinson o alla malattia di Lou Gehrig, che colpiscono milioni di persone per lo più anziane in tutto il mondo, queste condizioni condividono la capacità di diffondersi e devastare l'intero corpo.


E anche se non ci sono prove che questi disturbi neurologici comuni siano trasmissibili tra persone, i ricercatori stanno scoprendo che ogni condizione è associata ad una deformazione simile nella struttura di proteine specifiche necessarie per il funzionamento sano normale.


Si ritiene che decine di malattie siano legate alle proteine malformate, compreso il diabete di tipo 2, la cataratta e un tipo di enfisema. Ciò che distingue le malattie da prioni è la capacità delle loro proteine aberranti di indurre la deformazione di quelle sane in altre cellule, portando a danni cerebrali e demenza. Nel lavoro di laboratorio con i topi, stanno emergendo prove che l'Alzheimer e altre patologie neurodegenerative importanti possano seguire uno schema simile.


Le proteine deformi non possono essere riparate, ma un nuovo bersaglio terapeutico può essere l'impedirne la diffusione da cellula a cellula. "Fermiamole e possiamo potenzialmente fermare la malattia", spiega Neil R. Cashman, neurologo del Brain Research Centre dell'Università della British Columbia, che svolge attività di ricerca sulla sclerosi laterale amiotrofica (SLA o morbo di Lou Gehrig). Il Dr. Cashman è anche direttore scientifico di una società biotech che sta sviluppando possibili terapie per la SLA basate su questo metodo.


Le proteine, dopo essersi formate nel corpo, assumono una forma tridimensionale con un processo chiamato piegatura. Ogni proteina ha una caratteristica forma ripiegata che è essenziale per svolgere le sue funzioni, come regolare i processi del corpo e allontanare le infezioni. La mancata piegatura nella forma corretta [=misfolding] produce proteine inattive che sono spesso tossiche. Le cellule posseggono i meccanismi per sbarazzarsi delle proteine mal ripiegate, ma l'invecchiamento e altri fattori possono rallentare o danneggiare questi processi. Nelle cosiddette malattie da prioni, le proteine tossiche si diffondono da cellula a cellula e inducono altre proteine sane a piegarsi male.

Quando le proteine si danneggiano

Alcuni scienziati ritengono che le malattie neurodegenerative come l'Alzheimer e il Parkinson possono essere guidate da alcune proteine deformi che causano la diffusione della malattia. Il fenomeno noto come 'misfolding' [errata piegatura] che causa la malformazione di tali proteine, ha un ruolo in una serie di malattie. Alcuni esempi:

  • Diabete di tipo 2: le persone con la malattia hanno proteine malformate nel pancreas, che alterano la produzione di insulina.
  • Aterosclerosi: il misfolding di proteine può indurre l'accumulo di forme di colesterolo nelle pareti dei vasi sanguigni.
  • Cataratta: Persone con la malattia hanno proteine aberranti che si accumulano nel cristallino dell'occhio
  • Fibrosi cistica: la piegatura impropria della proteina CRTR ha un ruolo importante in questa condizione genetica.
  • Enfisema: proteine mal ripiegate si accumulano nel fegato e non raggiungono i polmoni, portando a un tipo di questa malattia.

Fonte: The Journal of Biological Chemistry, Biochemica et Biophysica Acta e altri.


In un esperimento, i ricercatori della University of Pennsylvania di Filadelfia, hanno iniettato una versione sintetica della proteina tossica associata al Parkinson nel cervello di topi sani. Nell'articolo pubblicato su Science di Novembre, hanno dimostrato come la proteina tossica si è diffusa da cellula a cellula al modo dei prioni, causando la morte di neuroni cruciali che producono dopamina negli animali. I topi hanno mostrato sintomi simili a quelli negli esseri umani con Parkinson, incluso il danneggiamento del coordinamento motorio e dell'equilibrio. Virginia Lee, che ha guidato il team di ricerca ed è direttrice del Center for Neurodegenerative Disease Research alla Penn, dice che stanno attualmente testando una terapia con anticorpi che dovrebbe impedire alle proteine mal ripiegate tossiche di diffondersi nei topi. Se funziona, potrebbe fornire una possibile terapia da testare nelle persone con Parkinson.

Questo autunno, Todd Sherer, amministratore delegato della Fondazione Michael J. Fox per la ricerca di Parkinson, ha riunito gli scienziati che fanno ricerca sul misfolding [=errata piegatura] in una serie di condizioni neurodegenerative, per studiare i modi per fermare la diffusione delle proteine aberranti. Dice che gli ultimi documenti hanno portato la fondazione ad "aumentare il sostegno a questa teoria" per il Parkinson. La fondazione sta aiutando a finanziare una sperimentazione di un vaccino sviluppato dalla azienda biotech austriaca Affiris AG, volta ad indurre il sistema immunitario a produrre anticorpi che si legano a, ed eliminano, la proteina tossica alfa-sinucleina. La fondazione sta anche valutando di finanziare altri progetti per fermare la diffusione cellula-cellula.


Nel campo dell'Alzheimer, Kurt Giles, professore associato dell'Istituto Malattie Neurodegenerative dell'Università della California di San Francisco, è uno degli autori di un articolo apparso quest'anno nei Proceedings of the National Academy of Sciences, che dimostra che la proteina amiloide-beta associata all'Alzheimer condivide delle caratteristiche con quelle da prioni. Il team di ricerca comprendeva Stanley Prusiner, il direttore dell'istituto che ha avuto il Premio Nobel nel 1997 proprio per la scoperta dei prioni.

In quell'esperimento, i ricercatori hanno iniettato le proteine beta-amiloide in un lato del cervello dei topi. Sono stati quindi in grado di seguire la progressione della malattia con una molecola fonte di luce che illuminava il cervello dei topi durante l'accumulo di proteina. La proteina tossica ha innescato una cascata di misfolding in tutto il cervello, proprio come accade nell'Alzheimer. "Il misfolding della proteina amiloide-beta ha innescato la diffusione della malattia da cellula a cellula" dice il Dott. Giles.


Queste scoperte potrebbero avere un impatto anche per le malattie cardiache, dice Avijit Chakrabartty, professore nel dipartimento di biofisica medica e nel dipartimento di biochimica dell'Università di Toronto. Il suo laboratorio sta esaminando un tipo di malattia cardiaca chiamata cardiomiopatia amiloide che è causata dal misfolding di una particolare proteina. I farmaci che sciolgono i coaguli e gli altri per le malattie di cuore in genere non funzionano in questi pazienti, perché è la proteina malripiegata ad intasare le loro arterie, non il colesterolo, dice.

Esiste già un farmaco per il trattamento di una versione della malattia che tende a diffondersi in famiglia, ma al momento non è possibile distinguere i casi che non comportano una mutazione genetica, dice, aggiungendo che il suo gruppo sta cercando di sviluppare un modo per testare la proteina misfolded nel sangue e, una volta che tali pazienti sono identificati, trattarli.

 

 

 

 

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Pubblicato da Amy Dockser Marcus in WallStreet Journal il 3 Dicembre 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari..

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