Ricercatori della University of California di Santa Barbara, hanno fatto una scoperta che potenzialmente può essere usato nella diagnosi precoce e per l'eventuale trattamento di malattie correlate alla placca, come l'Alzheimer e il diabete di tipo 2.
"Le malattie amiloidi sono caratterizzate dalla placca che si aggrega in agenti tossici che interagiscono con i maccanismi cellulari" ha spiegato Michael T. Bowers, autore principale dello studio e professore al Dipartimento di Chimica e Biochimica.
Altre malattie amiloidi comprendono il morbo di Parkinson, la malattia di Huntington, e l'aterosclerosi. Le placche amiloidi sono fibrille di proteina che, nel caso dell'Alzheimer, si sviluppano prima della comparsa dei sintomi della malattia.
"I sistemi che utilizziamo sono sistemi modello, ma i risultati sono rivoluzionari", ha detto Bowers. Ha spiegato che la sua ricerca fornisce i primi esempi della conversione degli aggregati di piccoli peptidi assemblati casualmente in fogli beta ordinati che compongono le fibrille [che sono lo stato strutturale finale del processo di aggregazione].
Il lavoro è pubblicato in un recente numero di Nature Chemistry. Nell'articolo, Bowers descrive come la comprensione delle forze fondamentali che riguardano l'aggregazione, la forma e la biochimica degli aggregati del peptide solubile è centrale per lo sviluppo di strategie diagnostiche e terapeutiche per le malattie amiloidi. Bowers, e il suo team di ricerca, ha usato un metodo chiamato spettrometria a mobilità ionica-spettrometria di massa (IMS-MS). Questo metodo ha permesso al team di dedurre il metodo del peptide auto-assemblato. Hanno quindi esaminato una serie di peptidi che formano amiloidi ritagliati da grandi peptidi o da proteine associate alla malattia.
Bowers ha spiegato che l'IMS-MS ha le potenzialità per aprire nuove strade per studiare i meccanismi patogenetici delle malattie amiloidi, la loro diagnosi precoce e il trattamento finale.
Il primo autore dello studio è Christian Blieholder, titolare di borsa di studio postdottorato Humbolt alla University of California, co-autori sono Thomas Wyttenbach, ricercatore associato alla UC e Nicholas F. Dupuis, studente dottorando di ricerca alla UC al momento della ricerca.
Fonte: Materialefornito dalla University of California - Santa Barbara.
Riferimento: Christian Bleiholder, Nicholas F. Dupuis, Thomas Wyttenbach, Michael T. Bowers. Ion mobility–mass spectrometry reveals a conformational conversion from random assembly to β-sheet in amyloid fibril formation. Nature Chemistry , 2010; 3 (2): 172 DOI: 10.1038/nchem.945
Pubblicato su ScienceDaily.com 10 febbraio 2011
Traduzione di Traduzione di Franco Pellizzari.
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