L'accumulo nel cervello di amiloide, che è un frammento di una proteina più grande, è associato allo sviluppo di varie forme di demenza, compreso l'Alzheimer.
Ora un team di ricercatori di neuroscienze e biochimica della Stony Brook University ha fatto una nuova scoperta che illustra per la prima volta la differenza tra accumulo di amiloide nei vasi sanguigni del cervello e accumulo di amiloide intorno ai neuroni del cervello. Le loro scoperte, che possono fornire un nuovo percorso per la ricerca sull'Alzheimer e sulla sua causa, sono state pubblicate il 21 novembre su Nature Communications.
Il ricercatore senior William Van Nostrand PhD, professore del Dipartimento di Neurochirurgia, dice che i risultati derivano dalla collaborazione con Steven Smith PhD, professore del Dipartimento di Biochimica e Biologia Cellulare. Essi, insieme con i colleghi, hanno mappato la firma strutturale dell'amiloide che si accumula nei vasi sanguigni del cervello e l'hanno confrontata con quella nota dell'amiloide che si accumula in forma di placca intorno ai neuroni del cervello.
Il team ha scoperto che le subunità dell'amiloide che si accumula nei vasi si allineano in un modo unico e con schemi alternati, rappresentando un modello quasi opposto all'accumulo di amiloide in placca intorno ai neuroni. "Questa scoperta potrebbe aiutarci a guidare lo sviluppo di un nuovo strumento diagnostico o un intervento terapeutico per pazienti affetti da demenza che mostrano questa patologia dei vasi sanguigni", ha riassunto il dottor Van Nostrand.
Gli autori ipotizzano che la struttura unica di questa amiloide nei vasi sanguigni del cervello potrebbe promuovere diverse risposte patologiche, ad esempio l'infiammazione, che probabilmente contribuisce in modo diverso al deficit cognitivo e alla demenza rispetto all'amiloide neuronale.
Fonte: Stony Brook University (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.
Riferimenti: Feng Xu, Ziao Fu, Sharmila Dass, AnnMarie E. Kotarba, Judianne Davis, Steven O. Smith, William E. Van Nostrand. Cerebral vascular amyloid seeds drive amyloid β-protein fibril assembly with a distinct anti-parallel structure. Nature Communications, 2016; 7: 13527 DOI: 10.1038/ncomms13527
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