Ricerche

Spingere i nuovi trattamenti delle neurodegenerazioni ai test clinici

Spingere i nuovi trattamenti di neurodegenerazioni ai test cliniciLe fasi degli esperimenti clinici (su esseri umani): Preclinico (diversi anni), Fase I (sicurezza umana, giorni o settimane, decine di persone), Fase I/II (Sicurezza estesa, settimane o mesi, centinaia di persone), Fase III (Efficacia e sicurezza, diversi anni, migliaia di persone). Fonte: ipmglobal.orgIl modo più efficace per affrontare le malattie debilitanti è di affrontarle alla partenza e impedire loro di crescere.


Una ricerca della Michigan State University, pubblicata sul Journal of Biological Chemistry, dimostra che una piccola "pinzetta molecolare" impedisce alle proteine di raggrumarsi o aggregarsi, il primo passo di disturbi neurologici come il Parkinson, l'Alzheimer e il morbo di Huntington.


I risultati stanno spingendo la molecola promettente verso le sperimentazioni cliniche per diventare effettivamente un nuovo farmaco, ha detto Lisa Lapidus, professore associato di fisica e astronomia della MSU e co-autrice del documento.
"Nel momento in cui i pazienti avvertono sintomi e vanno da un medico, l'aggregazione ha già una roccaforte nel loro cervello", ha detto. "In laboratorio, invece, possiamo vedere i primi passi, proprio dove il farmaco potrebbe essere più efficace. Questo potrebbe essere un modello forte per combattere il Parkinson e le altre malattie che coinvolgono l'aggregazione neurotossica".


Il laboratorio della Lapidus usa il laser per studiare la velocità della riconfigurazione proteica prima dell'aggregazione, una tecnica sperimentata dalla Lapidus. Le proteine sono catene di amminoacidi che fanno la maggior parte del lavoro nelle cellule. Gli scienziati capiscono la struttura delle proteine, ma non sanno come sono prodotte: un processo noto come ripiegamento.


Il laboratorio della Lapidus ha fatto luce su questo processo correlando la velocità con cui una proteina non ripiegata cambia forma (riconfigurazione), con la sua tendenza a raggrupparsi o a legarsi ad altre proteine. Se la riconfigurazione è molto più veloce o più lenta rispetto alla velocità con cui le proteine si urtano una con l'altra, l'aggregazione è lenta, ma se la riconfigurazione avviene alla stessa velocità, l'aggregazione è veloce.


Srabasti Acharya, autore principale e dottorando nel laboratorio della Lapidus, ha testato la molecola CLR01 che è stata brevettata congiuntamente dai ricercatori dell'Università di Duisburg-Essen (Germania) e dall'UCLA. La CLR01 si lega alla proteina e impedisce l'aggregazione accelerando la riconfigurazione. E' come un artiglio che si attacca all'amminoacido lisina, che fa parte della proteina.


Questo lavoro è stato preceduto dalle ricerche della Lapidus che coinvolgono la spezia curcumina. Anche se le molecole delle spezie mettono i ricercatori su un percorso solido, tali molecole non sono candidati farmaci validi perché non possono attraversare la barriera emato-encefalica (BBB), il filtro che controlla quali sostanze chimiche raggiungono il cervello. E' la BBB, infatti, che confuta l'idea che le persone dovrebbero semplicemente mangiare cibo più piccante per allontanare il Parkinson.


A parte le idee sbagliate sulle spezie, le CLR01 imitano la capacità delle molecole di curcumina di prevenire l'aggregazione. Ma a differenza della spezia, le CLR01 possono attraversare la BBB e trattare il sito di intervento. Non solo va al posto giusto, ma le molecole di CLR01 funzionano anche meglio perché accelerano la riconfigurazione meglio della curcumina. Inoltre Acharya ha dimostrato che le CLR01 rallentano al prima fase dell'aggregazione, ed i risultati dello studio tracciano una road map chiara per portare il farmaco ai test clinici.


Sentendo parlare di un laboratorio di fisica non tradizionale che fa avanzare la medicina, Acharya si è convinto a lavorare con la Lapidus. "Sapevo che volevo studiare fisica quando sono arrivato alla MSU, ma quando ho sentito la presentazione del Dr. Lapidus durante l'orientamento, sapevo che questo è quello che volevo fare", ha detto Acharya. "Stiamo usando la fisica per capire meglio la biologia e aiutare a curare le malattie reali".

 

 

 

 

 


FonteMichigan State University(> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti:  S. Acharya, B. M. Safaie, P. Wongkongkathep, M. I. Ivanova, A. Attar, F.-G. Klarner, T. Schrader, J. A. Loo, G. Bitan, L. J. Lapidus. Molecular Basis for Preventing -Synuclein Aggregation by a Molecular Tweezer. Journal of Biological Chemistry, 2014; 289 (15): 10727 DOI: 10.1074/jbc.M113.524520

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