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I «ciceroni» chimici che guidano le proteine da miliardi di anni

Un agente chimico antico, presente da miliardi di anni, sembra aver aiutato le proteine a funzionare correttamente da un tempo immemorabile.


Le proteine ​​sono i cavalli da tiro del corpo, e come i cavalli, spesso lavorano in team.


Esiste una squadra odierna formata da più proteine ​​chaperoni [=cicerone, guida] che aiutano altre proteine ​​a ripiegarsi nelle forme 3D complesse che devono acquisire per funzionare.


Ciò è necessario per evitare molte malattie gravi causate dall'errato comportamento delle proteine [compreso l'Alzheimer].


Ma cosa è successo prima che si formasse questo gruppo di chaperoni? Come facevano le cellule primordiali, le antenate di quelle odierne, a mantenere le proteine ripiegate e funzionali? Gli scienziati della University of Michigan hanno scoperto che una sostanza chimica antica, estremamente semplice, chiamata polifosfati, può svolgere il ruolo di chaperone. Probabilmente ha avuto questo ruolo per miliardi di anni, e anche adesso mantiene il suo vecchio lavoro.


"I polifosfati sono probabilmente presenti da quando è iniziata la vita sulla Terra, e si pensa che esistano in tutte le creature viventi"
, ha detto il ricercatore post-dottorato Michael Gray. "Questo significa che sono estremamente importanti, ma nessuno ancora sapeva a cosa servissero. Abbiamo scoperto che dei batteri accumulano i polifosfati per difendersi dalle condizioni di mancato ripiegamento delle proteine, che causano malattie. I polifosfati purificati funzionano bene per proteggere le proteine ​​in provetta, dimostrando così che questa semplice sostanza chimica può sostituire il complesso team di chaperoni della proteina".


La scoperta dipana un vecchio mistero evolutivo che potrebbe portare a nuove strategie per il trattamento di malattie da ripiegamento proteico, come l'Alzheimer e il Parkinson, che insorgono quando le proteine ​si piegano male o si accumulano.


"Una volta che avremo capito come manipolare i livelli di polifosfati nelle cellule e negli organismi, potremo migliorare il ripiegamento delle proteine e sviluppare contromisure contro le malattie da ripiegamento delle proteine", ha detto Ursula Jakob, il professore della UM responsabile della ricerca.


Il suo lavoro, apparso nella rivista Molecular Cell, è stato finanziato dal National Institutes of Health e dall'Howard Hughes Medical Institute. I co-autori comprendono Wei Yun-Wholey, Claudia Cremers, Robert Bender, Antje Mueller-Schickert, Nico Wagner, Nathaniel Hock, Adam Krieger, Erica Smith e James Bardwell, tutti della UM.

 

 

 

 

 


FonteUniversity of Michigan  (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti:  Michael J. Gray, Wei-Yun Wholey, Nico O. Wagner, Claudia M. Cremers, Antje Mueller-Schickert, Nathaniel T. Hock, Adam G. Krieger, Erica M. Smith, Robert A. Bender, James C.A. Bardwell, Ursula Jakob. Polyphosphate Is a Primordial Chaperone. Molecular Cell, 2014; DOI: 10.1016/j.molcel.2014.01.012

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