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Scoperto il meccanismo molecolare alla radice dell'amiloidosi familiare e di altre malattie
Un team di ricercatori di due università di Boston ha proposto un meccanismo molecolare che può essere responsabile dello sviluppo di malattie mortali chiamate amiloidosi.
La più nota di tali malattie è l'Alzheimer (AD), ma ce ne sono molte altre sotto osservazione, anche per la crescente evidenza che le collegano all'aterosclerosi e all'invecchiamento.
I risultati dello studio, apparsi sul Journal of Molecular Biology, possono alla fine portare allo sviluppo di bersagli terapeutici per qualcuna di queste malattie.
Un gruppo di disturbi, chiamati malattie amiloidi, insorge perchè delle proteine formano dei grumi anormali e si depositano in diversi organi, causando danni al cervello (AD, Parkinson), al cuore (amiloidosi cardiaca), ai reni, al fegato e ad altri organi vitali.
Una di tali proteine, l'apolipoproteina A-1 (apoA-1), forma l'impalcatura del cosiddetto 'colesterolo buono' (lipoproteine ad alta densità - HDL). Di norma l'apoA-1/HDL rimuove il colesterolo in eccesso e gli altri grassi del corpo ed è protettivo contro le malattie cardiovascolari.
Tuttavia, quando all'interno di questa proteina ci sono mutazioni o altri errori, l'apoA-1 ha il potenziale di aggregarsi e di manifestarsi come forma familiare di amiloidosi, che è una malattia incurabile e una minaccia per la vita. L'apoA-1 può anche depositarsi nelle arterie, contribuendo in tal modo all'aterosclerosi.
Anche se la comunità medica sa da tempo che le proteine anomale possono causare malattie per colpa di 'punti caldi' vulnerabili esposti che si aggregano insieme, non sappiamo come una proteina 'buona' può diventare così 'cattiva', in particolare a livello molecolare.
Usando tecnologia all'avanguardia per studiare il comportamento dinamico e la forma molecolare dell'apoA-1 e delle sue varie forme mutanti, i ricercatori della Boston University e della Northeastern University sono stati sorpresi di scoprire che i 'punti caldi' esposti nell'apoA-1 non sempre causano l'amiloidosi.
Alcune mutazioni comportano una protezione minore in altre zone vulnerabili, contribuendo alla capacità del corpo di liberarsi della proteina prima che si raggrumi. Queste mutazioni nell'apoA-1 non causano la malattia amiloide nell'uomo.
I ricercatori suggeriscono che questo risultato può non essere limitato all'apoA-1, ma è probabile che si applichi ad altre proteine che formano amiloide. Alcune mutazioni che avvengono ad una estremità della proteina, agiscono sorprendentemente come 'telecomandi molecolari' e modificano la struttura e l'attività dell'altra estremità.
Secondo i ricercatori, risolvere il puzzle dei cambiamenti molecolari che causano le malattie amiloidi ha importanti implicazioni per potenziali trattamenti. "Se si potesse prevedere ciò che induce una specifica proteina a formare l'amiloide, potremmo cominciare a progettare strumenti per rallentare o addirittura bloccare questo processo patogeno prima del suo inizio", ha spiegato l'autore corrispondente Olga Gursky PhD, professoressa di Fisiologia e Biofisica alla BU.
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Il finanziamento per questo studio è stato fornito dal National Institutes of Health e dalla Waters Corporation.
Fonte: Boston University (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.
Riferimenti: Madhurima Das, Christopher J. Wilson, Xiaohu Mei, Thomas Wales, John R. Engen, Olga Gursky. Structural Stability and Local Dynamics in Disease-Causing Mutants of Human Apolipoprotein A-I: What Makes the Protein Amyloidogenic? Journal of Molecular Biology, 2015; DOI: 10.1016/j.jmb.2015.10.029
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