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Una «impalcatura molecolare» potrebbe avere la chiave di nuovi trattamenti della demenza

Ricercatori del King's College di Londra hanno scoperto come una «impalcatura molecolare», che permette a parti fondamentali delle cellule di interagire, si sfascia nella demenza e nella malattia del motoneurone, rivelando un nuovo potenziale bersaglio per i farmaci.


Lo studio, pubblicato ieri su Nature Communications, è stato finanziato dall'UK Medical Research Council, dal Wellcome Trust, da Alzheimer's Research UK e dalla Motor Neuron Disease Association.


I ricercatori hanno esaminato due componenti delle cellule: i mitocondri, le «centrali energetiche» che producono energia per la cellula, e il reticolo endoplasmatico (ER) che produce proteine ​​e immagazzina il calcio per i processi di segnalazione della cellula. L'ER e i mitocondri formano associazioni strette e queste interazioni permettono un certo numero di funzioni cellulari importanti. Tuttavia il meccanismo con cui ER e mitocondri diventano legati non era del tutto chiaro, fino ad ora.


Il professor Chris Miller, del Dipartimento di Neuroscienze all'Istituto di Psichiatria del King's e autore principale dello studio, dice: "A livello molecolare, molti processi vanno male nella demenza e nella malattia del motoneurone, e uno degli enigmi che abbiamo di fronte è se c'è un percorso comune che collega questi diversi processi. Il nostro studio suggerisce che l'allentamento della «scaffalatura» tra mitocondri e ER nella cellula può essere un processo chiave nelle neurodegenerazioni come la demenza o la malattia del motoneurone".


Studiando le cellule in un piatto, i ricercatori hanno scoperto che una proteina ER chiamata VAPB si lega ad una proteina mitocondriale chiamata PTPIP51, per formare una «impalcatura» che induce l'ER e i mitocondri a formare associazioni strette. In effetti, aumentando i livelli di VAPB e PTPIP51, mitocondri e ER si ri-organizzano per formare legami più stretti.


Nelle malattie neurodegenerative sono interrotte molte delle funzioni della cellula controllate dalle associazioni ER-mitocondri, così i ricercatori hanno studiato come viene danneggiata la forza di questa «impalcatura» in tali malattie. La TDP-43 è una proteina che è fortemente legata alla Sclerosi Laterale Amiotrofica (SLA, una forma di malattia del motoneurone) e alla demenza fronto-temporale (FTD, la seconda forma più comune di demenza), ma non è chiaro come la proteina causa esattamente la neurodegenerazione.


I ricercatori hanno studiato il modo in cui la TDP-43 danneggia le cellule di topo in un piatto. Hanno trovato che alti livelli di TDP-43 portato ad un allentamento della scaffalatura, riducendo il legame ER-mitocondri, e colpendo alcune funzioni cellulari importanti che sono collegate alla SLA e alla FTD.


Il professor Miller conclude: "I nostri risultati sono importanti perchè fanno avanzare la nostra comprensione della biologia di base, ma possono anche fornire un nuovo potenziale bersaglio per lo sviluppo di nuovi trattamenti per queste patologie devastanti".

 

 

 

 

 


FonteKing's College London  (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti:  Radu Stoica, Kurt J. De Vos, Sébastien Paillusson, Sarah Mueller, Rosa M. Sancho, Kwok-Fai Lau, Gema Vizcay-Barrena, Wen-Lang Lin, Ya-Fei Xu, Jada Lewis, Dennis W. Dickson, Leonard Petrucelli, Jacqueline C. Mitchell, Christopher E. Shaw, Christopher C. J. Miller. ER–mitochondria associations are regulated by the VAPB–PTPIP51 interaction and are disrupted by ALS/FTD-associated TDP-43. Nature Communications, 2014; 5 DOI: 10.1038/ncomms4996

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