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Ricerche

Il numero magico '695' apre nuovi settori di ricerca per l'Alzheimer

Le ultime scoperte di biologi dell'Università di Leeds aprono nuove interessanti strade per la ricerca sulla malattia di Alzheimer e possono aiutare a spiegare perché decenni di studio sulle cause della malattia non sono ancora riusciti a portare a una cura.

Si ritiene comunemente che l'Alzheimer sia causata dal graduale accumulo nel cervello di beta-peptide amiloide, che è tossico per le cellule nervose. L'amiloide Peptide beta è formata da una proteina nota come APP, che si trova in tre forme. Gran parte della ricerca sull'APP, un settore chiave di studio per la malattia, non distingue tra le diverse forme della proteina.

I risultati, pubblicati sul Journal of Biological Chemistry, dimostrano che il peptide beta amiloide in realtà è creata principalmente da una sola forma di APP nota come APP695, dal numero dei suoi aminoacidi. L'APP695 si trova in maggiore concentrazione nelle cellule cerebrali e nervose, ma questo studio finanziato dal Medical Research Council e del Alzheimer's Research Trust ci dice per la prima volta il significato di tutto questo. Questa scoperta consentirà alla ricerca di concentrarsi in modo più chiaro sul meccanismo esatto con cui la peptide beta-amiloide si accumula nel cervello.

"La ricerca sul peptide beta amiloide è in corso da più di 20 anni e mentre i medicinali sono arrivati alle sperimentazioni cliniche, nulla si è dimostrato veramente efficace contro questa malattia," dice il professor Tony Turner, della Facoltà di Scienze Biologiche di Leeds, co-autore della ricerca. "Questo potrebbe essere, perché la ricerca fino ad oggi è stato un po' una freccia spuntata; gli scienziati hanno sostanzialmente lavorato su un campo troppo ampio. I nostri risultati permetteranno ai ricercatori di indirizzare il proprio lavoro in modo più preciso".

Lo studio della APP695 ha portato anche gli scienziati ad identificare un nuovo potenziale fattore di sviluppo del morbo di Alzheimer. Quando l'APP è spaccato, si forma un'altra proteina chiamata AICD. I ricercatori hanno scoperto che l'AICD formata da l'APP695 accende alcuni geni all'interno delle cellule nervose che possono poi danneggiare la cellula. Il processo è unico per le cellule nervose e l'AICD formata dalle altre forme di APP non ha questo effetto. "L'AICD è stato rilevato in precedenza, ma perché gli studi non hanno differenziato tra le diverse forme di APP, non vi era riconoscimento generale sul suo ruolo", spiega il ricercatore professor Nigel Hooper. "E' probabile che l'AICD formata dall'APP695 sia un fattore che contribuisce al deterioramento delle cellule nervose e cerebrali che porta all'Alzheimer. Ciò fornisce un'altra strada per la ricerca di una potenziale cura per la malattia."

 

Il Professore Chris Kennard, presidente del MRC Neurosciences and Mental Health Board, ha dichiarato: "Questo è l'ultimo studio effettuato da una collaborazione di ricerca a lungo termine per approfondire ulteriormente la nostra comprensione delle malattie neurodegenerative, come il morbo di Alzheimer. Essa fa parte di un investimento di 4,1 milioni di sterline da parte del MRC ed è un esempio brilante di come la ricerca fondamentale, che dipana la complessa biologia della malattia, è in grado di fornire le basi per potenziali trattamenti futuri".

Il Dott. Simon Ridley, responsabile della ricerca presso l'Alzheimer's Research Trust, ha dichiarato: "Questo studio ci fornisce nuove importanti informazioni sul ruolo delle APP nella malattia di Alzheimer, e potrebbe avere implicazioni significative per la ricerca futura in questo campo. Dobbiamo ora capitalizzare su queste scoperte con più ricerca, in quanto questo è l'unico modo in cui saremo in grado di trovare un efficace trattamento per la demenza ".

 

Più di 820.000 persone nel Regno Unito vivono con la demenza e uno su tre oltre i 65 anni morirà con una qualche forma di malattia. L'Alzheimer's Research Trust ritiene che il costo annuo per l'economia britannica è di £ 23 miliardi.

Fonte: Università di Leeds, AlphaGalileo Foundation.

MedicalNewsToday.com, 17 novembre 2010

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