Ricerche

Secondo una nuova ricerca dell'Università di Leeds, sostanze chimiche naturali presenti nel tè verde e nel vino rosso possono disturbare una fase fondamentale del percorso dell'Alzheimer.

In esperimenti iniziali di laboratorio, i ricercatori hanno identificato il processo che consente ai grumi dannosi di proteine di attaccarsi alle cellule cerebrali, causandone la morte. Sono riusciti ad interrompere questo percorso utilizzando gli estratti purificati di EGCG da tè verde e di resveratrolo dal vino rosso.

I risultati, pubblicati sul Journal of Biological Chemistry, individuano nuovi potenziali bersagli per lo sviluppo di farmaci per il trattamento dell'Alzheimer, che colpisce circa 800.000 persone nel solo Regno Unito, e per cui non esiste attualmente alcuna cura. "Questo è un passo importante per migliorare la comprensione della causa e della progressione dell'Alzheimer. E' sbagliato ritenere che l'Alzheimer sia una parte naturale dell'invecchiamento, è una malattia che noi riteniamo in ultima analisi curabile attraverso la ricerca di nuove opportunità di bersagli farmacologici, come questo", spiega il ricercatore, professor Nigel Hooper della Facoltà di Scienze Biologiche dell'Università.

L'Alzheimer è caratterizzato da un particolare accumulo di proteina amiloide nel cervello, che si raggruma insieme per formare palline tossiche e appiccicose di varie forme. Queste sfere di amiloide si attaccano alla superficie delle cellule nervose del cervello legandosi a proteine (prioni) sulla superficie cellulare, inducendo il malfunzionamento delle cellule nervose e, alla fine, la loro morte. "Volevamo capire se la forma precisa delle palline di amiloide fosse essenziale quando aderiscono ai recettori prioni, tipo come una palla da baseball si adatta perfettamente al guanto", dice il co-autore, dottor Jo Rushworth. "E se è così, capire se, modificandone la forma, possiamo impedire alle palline di amiloide di vincolarsi al prione, e interrompere l'uccisione delle cellule".

Il team ha prodotto palline amiloidi in una provetta e le hanno aggiunte a cellule di cervello sia umano che animale. Il professor Hooper dice: "Quando abbiamo aggiunto gli estratti dal vino rosso e dal tè verde, che recenti ricerche hanno dimostrato capaci di ridare forma alle proteine amiloidi, le palline di amiloide non hanno più danneggiato le cellule nervose. Abbiamo visto che questo era dovuto alla distorsione della loro forma, che ha impedito loro di legarsi al prione e disturbare la funzione cellululare. Abbiamo anche dimostrato per la prima volta che, quando le palline amiloidi si attaccano ai prioni, si innesca un grande aumento di produzione di amiloide, un circolo vizioso mortale".

Il professor Hooper dice che i prossimi passi del team cercheranno di capire esattamente come l'interazione amiloide-prione uccide i neuroni. "Sono certo che questo ancora di più aumenterà la comprensione dell'Alzheimer, e potrà rivelare altri bersagli farmacologici", ha detto.

Il dottor Simon Ridley, direttore della ricerca di Alzheimer's Research UK, organizzazione noprofit leader nel Regno Unito per la ricerca sulla demenza, che ha co-finanziato lo studio, ha detto: "Capire le cause dell'Alzheimer è di vitale importanza se si vuole trovare un modo di fermare la malattia sul nascere. Anche se questi risultati iniziali non dovrebbero indurre le persone di fare scorta di tè verde e di vino rosso, essi potrebbero fornire una nuova e importante strada alla ricerca di trattamenti nuovi ed efficaci. Con mezzo milione di persone colpite dal morbo nel Regno Unito, abbiamo urgente bisogno di trattamenti in grado di arrestare la malattia, e quindi è fondamentale investire nella ricerca per portare risultati come questi dal tavolo del laboratorio alla clinica".

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Fonte: Materiale della University of Leeds, via EurekAlert!, a service of AAAS.

Riferimento: Jo V. Rushworth, Heledd H. Griffiths, Nicole T. Watt and Nigel M. Hooper. Prion protein-mediated neurotoxity of amyloid-β oligomers requires lipid rafts and the transmembrane LRP1. Journal of Biological Chemistry, 2013 DOI: 10.1074/jbc.M112.400358.

Pubblicato in Science Daily il 5 Febbraio 2013 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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