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Scoperta su batterio potrebbe avere importanti implicazioni per l'Alzheimer

Michael Johnson (destra) e Bo Zhang (sinistra) Lo studio su una proteina batterica di regolamentazione sensibile all'ossigeno da parte di ricercatori di chimica dell'Università della Georgia (UGA) ha fornito informazioni molecolari sul meccanismo di rilevamento dell'ossigeno.

Questo potrebbe in ultima analisi portare ad una migliore comprensione del processo di invecchiamento e a nuovi trattamenti per le malattie umane come il cancro, il Parkinson e l'Alzheimer.


Michael Johnson (a destra nella foto University of Georgia), professore distinto di ricerca in chimica del Franklin College of Arts and Sciences della UGA, e Bo Zhang (a sinistra nella foto), candidata al dottorato in chimica dell'UGA, hanno scoperto che il fumarato e la proteina di regolamentazione della riduzione del nitrato (FNR) dell'E. coli rileva l'ossigeno per mezzo di un nuovo tipo di cambiamento strutturale reversibile in un ammasso di ferro-zolfo.


The work was carried out in collaboration with Nick Le Brun and coworkers from the University of East Anglia. Il lavoro è stato svolto in collaborazione con Nick Le Brun e i suoi colleghi dell'Università della East Anglia. I risultati sono stati pubblicati il 10 settembre in Proceedings of the National Academy of Sciences.


Gli ammassi di ferro-zolfo sono abbondanti cofattori biologici che svolgono un ruolo cruciale in quasi tutti i processi vitali fondamentali, tra cui la respirazione, la fotosintesi, la fissazione dell'azoto, la replicazione e la riparazione del DNA. "Ognuno ha trilioni di ammassi di ferro-zolfo associati con enzimi e proteine nel corpo", ha detto Johnson. "Il problema è che si degradano rapidamente in presenza di ossigeno e di altre specie associate allo stress ossidativo, con conseguente perdita di funzionalità della proteina".


La ricerca condotta all'UGA e all'UEA si è focalizzata sul FNR, che rileva la presenza di ossigeno nell'ambiente e cambia lo stato "acceso/spento" dei geni di specifici agenti patogeni, come l'E. coli, in caso di assenza di ossigeno, condizione comune nel tratto intestinale umano. L'ossigeno viene rilevato dal FNR attraverso il suo ammasso di ferro-zolfo che subisce la conversione da una forma ad un'altra, più piccola, forzando in tal modo la proteina a cambiare forma (il cambio di stato "acceso/spento") e portando allo spegnimento di geni associati alla crescita in assenza di ossigeno.


"L'E.coli può decidere quale stile di vita viviamo, con o senza ossigeno", ha detto Johnson. "Non possiamo decidere di cambiare il nostro bisogno di ossigeno, ma capire i meccanismi di rimontaggio e riparazione degli ammassi di ferro-zolfo in risposta allo stress ossidativo è fondamentale per la comprensione di una serie di malattie umane, nonché del processo di invecchiamento".


Rivelando la struttura del cluster di ossigeno danneggiato nel FNR e mostrando che può essere facilmente riparato con l'aggiunta di ferro, questa ricerca ha scoperto un meccanismo importante per la riparazione degli ammassi di ferro-zolfo. Inoltre, i risultati preliminari su altri ammassi di ferro-zolfo contenenti enzimi suggeriscono che questo tipo di meccanismo di riparazione e danneggiamento dei cluster di ferro-zolfo è molto diffuso in biologia.


Bo Zhang, l'autrice principale dello studio ha detto che il meccanismo di commutazione dei cluster ferro-zolfo in risposta all'ossigeno è intelligente. "Non si fanno prendere dal panico, si tengono con calma i loro solfuri in eccesso e aspettano di essere riparati", ha detto Zhang. Ha detto che tutte le applicazioni mediche derivanti da questa ricerca potrebbero richiedere da 10 a 20 anni per essere sviluppate. Il passo successivo è scoprire come funziona il processo di riparazione nella cellula. Johnson e la Zhang sono attualmente al lavoro su modelli in vitro per simulare questo processo biologico di riparazione.


La ricerca riportata in questa pubblicazione è stata finanziata dal National Institute of General Medical Sciences dei National Institutes of Health, sovvenzione numero GM62524.

 

 

 

 

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Fonte: Materiale della University of Georgia. Articolo originale scritto da April Reese Sorrow.

Riferimento:
B. Zhang, JC Crack, S. Subramanian, J. Green, AJ Thomson, NE Le Brun, MK Johnson. Reversible cycling between cysteine persulfide-ligated [2Fe-2S] and cysteine-ligated [4Fe-4S] clusters in the FNR regulatory protein. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2012; DOI: 10.1073/pnas.1208787109.

Pubblicato in ScienceDaily il 10 Settembre 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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