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Ricerche

Nella piegatura delle proteine, l'attrito interno è più importante di quanto si credeva

Un team internazionale di ricercatori riferisce una nuova comprensione di un processo poco noto che accade praticamente in ogni cellula del nostro corpo.

La piegatura delle proteine è il processo mediante il quale catene di amminoacidi non ancora piegati assumono le loro forme specifiche, prendendosi carico quindi delle loro funzioni specifiche.


Queste funzioni variano ampiamente: nel corpo umano, proteine si ripiegano per diventare muscoli, ormoni, enzimi, e vari altri componenti. "Questo processo di ripiegamento delle proteine è ancora un grande mistero", ha detto Everett Lipman, fisico dell'UC Santa Barbara, uno dei vari autori dell'articolo "Quantificare l'attrito interno nelle proteine aperte e intrinsecamente disordinate con spettroscopia a singola molecola". Il documento è stato pubblicato nei Proceedings of the National Academy of Sciences.


Una catena amminoacidica che si piega per
diventare una proteina tridimensionale.
(Credit: Benjamin Schuler)

La forma finale di una proteina, dice Lipman, è determinata principalmente dalla sequenza di componenti di amminoacidi nella catena dispiegata. Nel processo, i componenti sbattono uno contro l'altro, e quando viene raggiunta la configurazione giusta, la catena passa attraverso il suo "stato di transizione" e scatta in posizione. "Quello che vorremmo capire alla fine è come la sequenza chimica di una proteina determina quello che sta per diventare e quanto velocemente ci arriverà", ha detto Lipman.


Utilizzando una tecnica di miscelazione microfluidica inventata nel reparto di fisica della UCSB, l'ex studente laureato Shawn Pfeil e il team di ricerca, compresi collaboratori dell'Università di Zurigo e dell'Università del Texas, sono stati in grado di monitorare la riconfigurazione estremamente rapida di singole molecole proteiche mentre si piegavano. Nel mixer microfluidico, è utilizzata una sostanza chimica "denaturante" per svelare che le proteine si sono diluite rapidamente, consentendo l'osservazione della piegatura in condizioni naturali precedentemente inaccessibili. Le misurazioni hanno dimostrato che l'attrito interno svolge un ruolo più importante nel processo di piegatura che è stato visto in esperimenti precedenti, specialmente quando la proteina inizia nella configurazione dispiegata più compatta che avrebbe in una cellula vivente senza denaturante.


"A tali livelli di grandezza, tutto è dominato dall'attrito" ha detto Lipman, confrontando l'ambiente di una molecola proteica in acqua ad un corpo umano nella melassa. L'attrito tra la molecola e il suo ambiente liquido è un problema, così come l'attrito "secco" che è indipendente dal solvente circostante. L'attrito interno rallenta il processo di piegatura riducendo la velocità con cui la catena di amminoacidi esplora diverse configurazioni che possono portare allo stato di transizione. Più tempo impiega a trovare il suo stato nativo - la sua forma definitiva - più elevata è la probabilità di rimanere bloccato in uno stato non piegato.


"Quando è dispiegato, è più vulnerabile ad essere intrappolato in uno stato di misfolding [piegatura sbagliata], o ad aggregarsi con altre molecole proteiche non piegate" ha detto Lipman. L'aggregazione di proteine mal ripiegate contribuisce a molti tipi di malattie, come le placche amiloidi che sono associate all'Alzheimer. In alternativa, la proteina non piegata e non utilizzabile potrebbe essere smontata nei suoi ammino acidi componenti dalla cellula. Anche se non c'è alcun legame confermato tra l'attrito interno e l'aggregazione, o qualsiasi modello di attrito per una proteina che ne danneggia altre nello stesso modo, Lipman e i suoi colleghi si stanno avvicinando a capire il grado di attrito interno che influisce sul processo di ripiegamento delle proteine. "Queste misurazioni mostrano che, in condizioni realistiche, l'attrito interno svolge un ruolo importante nelle dinamiche dello stato non piegato. Se un modello del processo di ripiegamento delle proteine non tiene conto questo fatto, dovrà essere riconsiderato", ha detto.

 

 

 

 

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Fonte: Materiale della University of California - Santa Barbara.

Riferimento: A. Soranno, B. Buchli, D. Nettels, RR Cheng, S. Muller-Spath, SH Pfeil, A. Hoffmann, EA Lipman, DE Makarov, B. Schuler. Quantifying internal friction in unfolded and intrinsically disordered proteins with single-molecule spectroscopy. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2012; DOI: 10.1073/pnas.1117368109.

Pubblicato
in ScienceDaily il 24 Aprile 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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