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Fibrille a super diffusione catturate in azione

Nel cervello con demenza si accumulano proteine ​​piegate erroneamente; ricercatori dell'EMPA hanno ora definito una specie particolarmente attiva di fibrille proteiche con una precisione mai ottenuta prima.

Superspreader fibrils by EmpaMolecole proteiche e fibrille sospette si aggregano sulle cellule nervose nella demenza. (Fonte: Empa)

Il trattamento dei disturbi della demenza, come il morbo di Alzheimer (MA), è ancora una delle maggiori sfide che la medicina moderna deve affrontare. Nel decorso delle malattie neurodegenerative, nel cervello si accumulano alcune proteine, ​​come l'amiloide-beta (Aβ), sospettate di essere legate allo sviluppo della malattia, motivo per cui sono considerate un obiettivo promettente per terapie.


Sappiamo già che le proteine ​​mal ripiegate si raggruppano per formare strutture a forma di fibra, e tuttavia non era ancora completamente chiaro come si formano queste fibrille.


Ora, un team guidato da Peter Nirmalraj, ricercatore dell'EMPA di Dübendorf (Zurigo/Svizzera) e da scienziati dell'Università di Limerick in Irlanda, in uno studio pubblicato su Science Advances, è riuscito a mostrare come si svolge il processo, con una tecnica di scansione particolarmente potente. La cosa speciale di tutto ciò è che alcune delle fibrille di grandezza nanometrica apparentemente assicurano la diffusione della malattia nel tessuto cerebrale e sono quindi definite 'superspreader' (=superdiffusori).

 

Sottospecie tossiche

Questa sottospecie peculiare di fibrille proteiche ha attirato l'attenzione dei ricercatori a causa delle sue insolite proprietà: i bordi e le superfici delle cosiddette fibrille superspreader mostrano un'attività catalitica particolarmente elevata: in questi siti altamente attivi si accumulano nuovi blocchi che formano proteine. Di conseguenza, da questi siti di nucleazione si formano nuove fibrille a catena lunga. I ricercatori presumono che queste fibrille di seconda generazione alla fine si diffondono e formano nuovi aggregati nel cervello.


Conosciamo la composizione chimica della proteina Aβ mal ripiegata, ma finora era poco chiaro il meccanismo che induce i mattoni delle proteine ​​a unirsi per formare fibrille di seconda generazione, nonché la loro forma e struttura.


"I metodi convenzionali, come quelli basati su tecniche di colorazione, potrebbero alterare la morfologia e il sito di assorbimento delle proteine così che non possono essere analizzate nella loro forma naturale"
, afferma Nirmalraj.

 

Precisione senza precedenti

La tecnica del ricercatore EMPA in questo nuovo studio è diversa: le proteine ​​vengono analizzate invariate in una soluzione salina, che si avvicina molto di più alle condizioni naturali nel corpo umano, rispetto ai metodi convenzionali. Con il microscopio a forza atomica ad alta risoluzione, le fibrille, che hanno uno spessore di meno di 10 nanometri (1 nanometro = 1 miliardesimo di metro), possono essere fotografate con precisione senza precedenti a temperatura ambiente.


I ricercatori hanno potuto seguire il processo di formazione di fibrille in tempo reale, dai primi momenti alle 250 ore successive. Le analisi sono state quindi confrontate e integrate con calcoli del modello molecolare. Ciò ha permesso di classificare le fibrille in sottopopolazioni come "superspreader" in base alle loro strutture superficiali.


"Questo lavoro ci avvicina a capire meglio come queste proteine ​​si diffondono nel tessuto cerebrale del MA", afferma il ricercatore Nirmalraj, che spera che ciò alla fine porti a nuovi modi per monitorare la progressione della malattia e a nuove procedure diagnostiche.

 

 

 


Fonte: EMPA (> English) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti: PN Nirmalraj, S Bhattacharya, D Thompson. Accelerated Alzheimer’s Aβ-42 secondary nucleation chronologically visualized on fibril surfaces. Science Advances, 2024, DOI

Copyright: Tutti i diritti di testi o marchi inclusi nell'articolo sono riservati ai rispettivi proprietari.

Liberatoria: Questo articolo non propone terapie o diete; per qualsiasi modifica della propria cura o regime alimentare si consiglia di rivolgersi a un medico o dietologo. Il contenuto non rappresenta necessariamente l'opinione dell'Associazione Alzheimer OdV di Riese Pio X ma solo quella dell'autore citato come "Fonte". I siti terzi raggiungibili da eventuali collegamenti contenuti nell'articolo e/o dagli annunci pubblicitari sono completamente estranei all'Associazione, il loro accesso e uso è a discrezione dell'utente. Liberatoria completa qui.

Nota: L'articolo potrebbe riferire risultati di ricerche mediche, psicologiche, scientifiche o sportive che riflettono lo stato delle conoscenze raggiunte fino alla data della loro pubblicazione.


 

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