Struttura della proteina LAT2/CD98HC, risolta dalla microscopia crio-elettronica in blu, la regione che lega gli amminoacidi trasportati dentro e fuori dalle cellule. L'ingrandimento è il centro di legatura dell'amminoacido in questa regione.
I ricercatori del CNIO e dell'IRB Barcellona hanno svelato la funzione delle proteine HAT, guardiani che regolano l'entrata e l'uscita degli aminoacidi. Usando la microscopia crio-elettronica, hanno scoperto i meccanismi con cui alcune proteine HAT trasportano alcuni aminoacidi e non altri.
Questi risultati aiutano a capire perché proteine HAT specifiche partecipano ad alcune malattie come alcuni tipi di cancro o alle malattie neurologiche come ictus, Alzheimer e sordità. I ricercatori ora hanno la sfida di rompere queste proteine per trattare queste malattie, che rappresentano un grave problema di salute.
Le proteine che appartengono alla famiglia HAT sono essenziali per la vita poiché trasportano aminoacidi attraverso la membrana cellulare. Sebbene i membri di questa famiglia siano praticamente identici, alcuni trasportano alcuni aminoacidi e non altri. Questa specializzazione determina il loro coinvolgimento in funzioni specifiche, come la crescita cellulare o le funzioni neuronali, e di conseguenza nelle malattie correlate come il cancro o le condizioni neurodegenerative come l'Alzheimer.
Cosa conferisce questa specificità e diversità di funzione? Questa è una delle domande poste dai ricercatori dello Spanish National Cancer Research Center (CNIO) e dell'Istituto per la ricerca in Biomedicine (IRB Barcellona), che hanno guidato lo studio, e una risposta è stata pubblicata questa settimana su PNAS.
Grazie alle ultime tecnologie strutturali ad alta risoluzione, come la microscopia critico-elettronica, combinata con la modellazione computazionale e la progettazione di mutanti di queste proteine, i ricercatori sono riusciti a osservare la struttura di uno dei membri di questa famiglia proteica nei dettagli atomici e a decifrare la sua funzione.
I risultati dello studio mostrano che solo pochi residui di questa famiglia di proteine, situati in regioni definite, selezionano gli aminoacidi specifici a cui legarsi e sono quindi responsabili della partecipazione della proteina a funzioni fisiologiche specifiche.
Armati di queste informazioni, i ricercatori ora hanno di fronte la sfida di trovare nuove terapie e strumenti diagnostici per le malattie che coinvolgono la famiglia HAT di proteine trasportatrici, con un particolare interesse per le condizioni che costituiscono gravi problemi di salute, come il cancro e i disturbi neurodegenerativi come l'Alzheimer.
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Fonte: Institute for Research in Biomedicine Barcelona (> English) - Traduzione di Franco Pellizzari.
Riferimenti: Carlos Rodriguez, Paloma Escudero-Bravo, Lucía Díaz, Paola Bartoccioni, Carmen García-Martín, Joan G Gilabert, Jasminka Boskovic, Víctor Guallar, Ekaitz Errasti-Murugarren, Oscar Llorca, Manuel Palacín. Structural basis for substrate specificity of heteromeric transporters of neutral amino acids. PNAS, 2021, DOI
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