Associazione Alzheimer ONLUS

NewsletterLogo
Con l'iscrizione alla newsletter ricevi aggiornamenti giornalieri o settimanali sulla malattia, gli eventi e le proposte dell'associazione. Il tuo indirizzo email è usato solo per gestire il servizio, non sarà mai ceduto ad altri.

    Iscriviti   


captcha 

Ricerche

Le somiglianze causano il mancato piegamento delle proteine

Un gran numero di malattie derivano da proteine mal ripiegate, molecole composte da aminoacidi.

I ricercatori dell'Università di Zurigo, con una tecnica spettroscopica speciale, hanno studiato il misfolding [errato ripiegamento], che, come ci relazionano nella rivista Nature, è più frequente se, la sequenza degli amminoacidi nelle aree vicine alla proteina, è molto simile.


Illustrazione delle strutture correttamente piegato (a) e mal ripiegate (b) di una proteina multidominio, studiate usando la spettroscopia a molecola singola. Le posizioni della proteina marcata, etichettati con sonde di tintura, sono mostrati come sfere di colore arancione. La struttura in (b) deriva dalla combinazione di misurazioni della distanza spettroscopica della molecola e da simulazioni. (Immagine gentilmente concessa dall'Università di Zurigo)

Le proteine sono le principali macchine molecolari nel corpo; svolgono una vasta gamma di funzioni, dalla digestione e l'elaborazione di sostanze nutritive, alla conversione di energia, all'aiuto alla struttura cellulare della trasmissione dei segnali nelle cellule e in tutto il corpo.Per eseguire queste funzioni molto specifiche, le proteine devono adottare una ben definita struttura tridimensionale. Sorprendentemente, nella maggioranza dei casi, trovano questa struttura senza aiuto, una volta che si sono formate fuori dei loro singoli elementi, gli aminoacidi, come molecole a lunga catena all'interno della cellula. Però il processo di piegatura può anche fallire, il che significa che le proteine colpite non sono più in grado di svolgere la loro funzione. In alcuni casi, questo può anche avere conseguenze molto più gravi, quando queste proteine senza piegatura si raggruppano e scatenano patologie neurodegenerative come l'Alzheimer o il Parkinson.

Nel corso dell'evoluzione, un fattore cruciale per lo sviluppo delle proteine è stato così evitare tali "processi di misfolding". Tuttavia, questo non è un compito facile, poiché le stesse interazioni molecolari che stabilizzano la corretta struttura delle singole proteine possono portare anche a interazioni tra molecole di proteine, facendone fallire la piegatura.

Utilizzando uno speciale metodo spettroscopico chiamato fluorescenza di singola molecola, i ricercatori delle Università di Zurigo e di Cambridge hanno studiato le circostanze in cui si verifica il misfolding.

Il team, guidato dal Prof. Benjamin Schuler dell'Università di Zurigo, ha studiato sezioni, o "domini", della più grande proteina nel nostro corpo, la titina, che aiuta la stabilità e l'elasticità delle fibre muscolari. Si presume che singoli domini di titina possano aprirsi mentre il muscolo è sotto forte sforzo per evitare di danneggiare il tessuto muscolare. Quando il muscolo si rilassa di nuovo, tuttavia, vi è il pericolo che tali domini aperti possano ripiegarsi in modo errato. C'è anche un rischio simile per altre proteine multidominio.

Nello studio i ricercatori hanno attaccato piccole molecole di colorante come sonde nella proteina. "Con il nostro metodo di spettroscopia laser, siamo stati in grado di determinare le distanze su scala molecolare, cioè fino a pochi milionesimi di millimetro, attraverso il trasferimento di energia tra le sonde", spiega il Prof. Schuler. Ciò ha permesso di distinguere le strutture di proteine ripiegate bene o male, e quindi determinare la percentuale di misfolding.

"Lo studio di diversi domini di titina nei nostri esperimenti hanno rivelato che la probabilità di misfolding aumenta se i domini confinanti sono molto simili nella loro sequenza di aminoacidi" dice il professor Schuler. Questo è apparentemente il motivo per cui i domini confinanti nelle proteine hanno un grado limitato di somiglianza. "Questa sembra essere una strategia evolutiva chiave per evitare il misfolding delle proteine e quindi garantire la loro massima funzionalità" dice Schuler.

 


Fonte: Materiale dell' Università di Zurigo.

Riferimento: Madeleine B. Borgia, Alessandro Borgia, Robert B. Best, Annette Steward, Daniel Nettels, Bengt Wunderlich, Benjamin Schuler, Jane Clarke. Single-molecule fluorescence reveals sequence-specific misfolding in multidomain proteins. Nature, 2011; DOI: 10.1038/nature10099


Pubblicato in ScienceDaily il 4 giugno 2011 - Traduzione di Traduzione di Franco Pellizzari.

Copyright: Tutti i diritti di eventuali testi o marchi, eventualmente citati nell'articolo, sono riservati ai rispettivi proprietari.

Liberatoria: Questo articolo non si propone come terapia o dieta; per qualsiasi modifica della propria cura o regime alimentare si consiglia di rivolgersi a un medico o dietologo. Il contenuto non dipende da, nè impegna l'Associazione Alzheimer Riese. I siti terzi raggiungibili dagli annunci pubblicitari proposti da Google sono completamente estranei all'Associazione, il loro accesso e uso è a discrezione dell'utente; in particolare si segnala la presenza frequente di una istituzione medica con base in Germania (xcell-Center) che propone la cura dell'Alzheimer con cellule staminali; la Società Tedesca di Neuroscienze ha più volte messo in guardia da questa proposta il cui effetto non è dimostrato. Liberatoria completa qui.

Nota: L'articolo potrebbe riferire risultati di ricerche mediche, psicologiche, scientifiche o sportive che riflettono lo stato delle conoscenze raggiunte fino alla data della loro pubblicazione.

Sostieni l'Associazione, una donazione, anche minima, ci aiuterà ad assistere malati e famiglie e a informarti:


Informazione pubblicitaria

Notizie da non perdere

Orienteering: un modo per addestrare il cervello e contrastare il declino cogn…

27.01.2023

Lo sport dell'orienteering (orientamento), che attinge dall'atletica, dalle cap...

Effetti della carenza di colina sulla salute neurologica e dell'intero si…

23.01.2023

Assorbire colina a sufficienza dall'alimentazione è cruciale per proteggere il corpo e il cervello ...

Scoperta ulteriore 'barriera' anatomica che difende e monitora il ce…

11.01.2023

Dalla complessità delle reti neurali, alle funzioni e strutture biologiche di base, il ...

L'invecchiamento è guidato da geni sbilanciati

21.12.2022

Il meccanismo appena scoperto è presente in vari tipi di animali, compresi gli esseri umani.

Goccioline liquide dense come computer cellulari: nuova teoria sulla causa del…

22.09.2022

Un campo emergente è capire come gruppi di molecole si condensano insieme all'interno d...

'Ingorgo' di proteine nei neuroni legato alla neurodegenerazione

12.09.2022

Un nuovo studio condotto da ricercatori dell'EPFL rivela che un complesso proteico malfunzionante pu...

Scoperto un fattore importante che contribuisce all'Alzheimer

22.08.2022

Una ricerca guidata dai dott. Yuhai Zhao e Walter Lukiw della Luisiana State University ...

Dare un senso alla relazione obesità-demenza

2.08.2022

Questo articolo farà capire al lettore perché l'obesità a volte può aumentare il ris...

Svolta per l'Alzheimer? Confermato collegamento genetico con i disturbi i…

26.07.2022

Uno studio eseguito in Australia alla Edith Cowan University (ECU) ha confermato il legame tra Alzhe...

Studio rivela dove vengono memorizzati i frammenti di memoria

22.07.2022

Un momento indimenticabile in un ristorante può non essere esclusivamente il cibo. Gli ...

A 18 come a 80 anni, lo stile di vita è più importante dell'età per il…

22.07.2022

Gli individui senza fattori di rischio per la demenza, come fumo, diabete o perdita dell...

Le donne possono vivere meglio con una dieta migliore

22.07.2022

Mangiare frutta e verdura di colori più brillanti può aiutare i problemi di salute delle donne. <...

Il ciclo dell'urea astrocitica nel cervello controlla la lesione della me…

30.06.2022

Nuove scoperte rivelano che il ciclo dell'urea negli astrociti lega l'accumulo di amiloide-beta e la...

Aumentano le evidenze di origini alternative delle placche di Alzheimer

13.06.2022

I risultati di uno studio potrebbero spiegare perché i farmaci progettati per rimuovere i depositi ...

La scoperta del punto di svolta nell'Alzheimer può migliorare i test di …

20.05.2022

 Intervista al neurologo William Seeley della Università della California di San Francisco

Perché il diabete tipo 2 è un rischio importante per lo sviluppo dell'A…

24.03.2022

Uno studio dell'Università di Osaka suggerisce un possibile meccanismo che collega il diabete all'A...

Identificazione dei primi segnali dell'Alzheimer

7.03.2022

Un team multidisciplinare di ricerca, composto da ricercatori del progetto ARAMIS, dell...

Nuovo metodo di selezione farmaci spiega perché quelli di Alzheimer falliscon…

31.01.2022

Analizzando i meccanismi di malattia nei neuroni umani, dei ricercatori dell'Università de...

Perché dimentichiamo? Nuova teoria propone che 'dimenticare' è in …

17.01.2022

Mentre viviamo creiamo innumerevoli ricordi, ma molti di questi li dimentichiamo. Come m...

Studio cinese: 'Metti spezie nel tuo cibo per tenere a bada l'Alzhei…

13.01.2022

Proprio come 'una mela al giorno toglie il medico di torno', sono ben noti i benefici di...

We use cookies

Utilizziamo i cookie sul nostro sito Web. Alcuni di essi sono essenziali per il funzionamento del sito, mentre altri ci aiutano a migliorare questo sito e l'esperienza dell'utente (cookie di tracciamento). Puoi decidere tu stesso se consentire o meno i cookie. Ti preghiamo di notare che se li rifiuti, potresti non essere in grado di utilizzare tutte le funzionalità del sito.