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Ricerche

Rimuovere 'rifiuti' proteici ​​dai neuroni per controllare due malattie neurodegenerative

Parkin: Parkinson protein 2, E3 ubiquitin protein ligase, da WikipediaNeuroscienziati del Medical Center della Georgetown University dicono di avere nuove prove che sfidano il dogma scientifico che coinvolge due malattie neurodegenerative fatali - la sclerosi laterale amiotrofica (SLA), e la demenza frontotemporale (FTD) - e, nel processo, hanno scoperto un possibile bersaglio terapeutico che può essere una nuova strategia per il trattamento di entrambi i disturbi.

Lo studio, pubblicato il 20 Dicembre on-line sul Journal of Biological Chemistry, ha scoperto che il problema in entrambe le malattie è l'incapacità del sistema di smaltimento dei rifiuti proteici della cellula di "tirare fuori" e distruggere il TDP-43, un gene potente, e a volte mutato, che produce una quantità eccessiva di proteine all'interno del nucleo di una cellula nervosa, il neurone.


"Questa scoperta suggerisce che, se fossimo in grado di 'ripristinare' quel macchinario di pulizia e aiutare la cellula a sbarazzarsi dei cattivi attori, potremmo ridurre o rallentare lo sviluppo della SLA e della FTD", dice Charbel EH Moussa, MB, PhD, neuroscienziato e ricercatore principale dello studio. "Il potenziale di tale innovazione è molto interessante". Egli avverte tuttavia, che determinare se questa strategia è fattibile negli esseri umani potrebbe richiedere diversi anni e coinvolgere gruppi di ricercatori.


Il modo di ripristinare lo smaltimento delle proteine è di aggiungere parkin (le unità di smaltimento naturali della cellula, vedi schema in alto, da Wikipedia) alle cellule cerebrali. In questo studio, Moussa e colleghi hanno dimostrato in due esperimenti su animali che, portando geni parkin ai neuroni, si rallentano le patologie SLA legate alla TDP-43. Moussa ha detto che il suo studio dimostra anche che grumi di proteina TDP-43, le cosiddette "inclusioni" che si trovano all'interno dei corpi dei neuroni in entrambi i disturbi, non promuovono queste malattie, come sostengono alcuni ricercatori.


Ciò che accade in entrambe le malattie è che questa proteina, che è un potente regolatore di migliaia di geni, lascia il nucleo e si raccoglie all'interno del citoplasma tipo gelatina del neurone. Nella SLA, chiamata anche malattia di Lou Gehrig, questo avviene nei neuroni motori, danneggiando il movimento; mentre nella FTD, avviene nel lobo frontale del cervello, conducendo alla demenza. "In entrambe le malattie, la TDP-43 è sovra-espressa o mutata, e il dibattito scientifico riguarda il problema che si tratti di perdita di TDP-43 nel nucleo o di guadagno di TDP-43 nel citoplasma", dice Moussa.

"Il nostro studio suggerisce che la TDP-43 viene depositata nel citoplasma cellulare per poi essere distrutta - senza contribuire alla malattia - e che la TDP-43 nel nucleo è la causa del danno", dice. "Poiché viene prodotta troppa proteina, la cellula non può tenere il passo nella rimozione di queste particelle tossiche nel nucleo e il loro versamento nel citoplasma. Potrebbe esserci un modo per risolvere questo problema".


Moussa ha studiato a lungo la parkin, una molecola si cui si conosce bene il ruolo, sia mutata che inattiva, nella forma familiare del Parkinson. L'ha studiato nell'Alzheimer e in altre forme di demenza. La sua ipotesi, dimostrata da diversi studi pubblicati di recente, è che la parkin potrebbe aiutare a rimuovere i frammenti tossici della proteina amiloide-beta, che si accumula nel cervello dei pazienti di Alzheimer. Di più, ha sviluppato un metodo per eliminare questa amiloide-beta quando comincia ad accumularsi nei neuroni, una strategia di terapia genica che ha dimostrato di funzionare nei roditori. Il lavoro continua su questa potenziale terapia.


In questo studio, Moussa ha scoperto che la parkin "etichetta" le proteine TDP-43 nel nucleo con una molecola che prende dal nucleo e nel citoplasma della cellula. "Questo è un bene. Se la TDP-43 è nel citoplasma, eviterà ulteriori danni al nucleo e la deregolamentazione dei materiali genetici che determinano l'identità delle proteine", dice. "Questa scoperta sfida il dogma che [il problema] è l'accumulo di TDP-43 nel citoplasma", dice Moussa. "Pensiamo che le parkin etichettino le proteine nel nucleo per la distruzione, ma non c'è abbastanza parkin a disposizione (rispetto alla sovrapproduzione di TDP-43) per fare il lavoro".


Moussa dice che le fasi successive della ricerca saranno di iniettare un farmaco che attiva le parkin per vedere se si può prolungare la durata della vita e ridurre i difetti motorii nei topi con SLA. Questo lavoro è stato finanziato dal National Institutes of Health e dalla Georgetown University.

 

 

 

 

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Fonte: Materiale del Georgetown University Medical Center, via EurekAlert!, a service of AAAS.

Riferimento:
Michaeline L. Hebron, Irina Lonskaya, Kaydee Sharpe, Puwakdandawe PK Weerasinghe, Norah K. Algarzae, Ashot R. Shekonyan, and Charbel EH Moussa. Parkin ubiquitinates Tar-DNA binding protein-43 (TDP-43) and promotes its cytosolic accumulation via interaction with histone deacetylase 6 (HDAC6). Journal of Biological Chemistry, 2012; DOI: 10.1074/jbc.M112.419945.

Pubblicato in ScienceDaily il 20 Dicembre 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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