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Ricerche

Il rame facilita le malattie da prioni

Molti di noi hanno familiarità con la malattia da prioni nelle sue incarnazioni più sorprendenti e insolite: i focolai di morbo della "mucca pazza" (encefalopatia spongiforme bovina) che hanno creato una crisi nell'industria globale della carne bovina. Oppure, per la strana storia della Kuru, una malattia mortale che colpisce una tribù della Papua Nuova Guinea nota per il suo cannibalismo.

Entrambe sono forme di malattie da prioni, causate dalla piegatura anomala di una proteina e dalla conseguente neurodegenerazione progressiva e morte.


Michael OldstoneAnche se l'esatto meccanismo delle disfunzioni delle proteine è avvolto nel mistero, gli scienziati dello Scripps Research Institute ora riferiscono sulla rivista Proceedings of National Academy of Sciences (PNAS) che, riducendo il rame nel corpo, si ritarda l'insorgenza della malattia. I topi privati del gene di trasporto del rame vivono significativamente più a lungo quando sono infettati da una malattia da prioni rispetto ai topi normali. "Questo dimostra in modo conclusivo che il rame ha un ruolo nel misfolding [errata piegatura] della proteina, ma non è essenziale a questo misfolding", ha detto il Professore Michael Oldstone (foto) dello Scripps, che ha condotto il nuovo studio.


"Sappiamo da molti anni che le proteine prioniche legano il rame", ha detto Owen Siggs studente laureato di Scripps Research, primo autore dello studio con Justin Cruite ex membro del laboratorio di Oldstone. "Ma ciò su cui gli scienziati non riuscivano a concordare era se questo era un bene o un male durante la malattia da prioni. Con la creazione di una mutazione nei topi che abbassava la quantità di rame circolante del 60 per cento, abbiamo dimostrato che la riduzione del rame può ritardare l'insorgenza della malattia da prioni".

 

Proteine zombie

A differenza dalla maggior parte delle infezioni, che sono causate da batteri, virus o parassiti, le malattie da prioni derivano dalla disfunzione di una proteina naturale. "Tutti noi abbiamo una proteina prionica normale, e quando questa si trasforma in una proteina prionica anormale, insorge una malattia cronica del sistema nervoso", ha detto Oldstone. "Questo si verifica geneticamente (spontaneamente in alcune persone) o viene acquisito dalla trasmissione di prioni infettivi. Il passaggio può avvenire mangiando carne infetta; in passato, dal cannibalismo nella popolazione Fore della Nuova Guinea attraverso l'ingestione o l'untura di cervelli infetti; o introducendo prioni infettivi dagli strumenti chirurgici o con prodotti medicali ottenuti da individui infetti".

Una volta introdotta nel corpo, la proteina prionica anomala provoca il ripiegamento di altre proteine prioniche normali, che poi si aggregano in placche nel cervello e nel sistema nervoso, causando tremori, agitazione, e insufficienza della funzione motoria, conducendo inevitabilmente alla morte.

 

Un equilibrio delicato

Il ruolo del rame nelle malattie da prioni era stato studiato precedentemente usando farmaci, che raccolgono i metalli dal corpo: una tecnica imprecisa. Il nuovo studio, tuttavia, si è rivolto a modelli animali ingegnerizzati nel laboratorio del premio Nobel Bruce Beutler, quand'era allo Scripps Research Institute. (Beutler è attualmente direttore del Center for Genetics of Host Defense alla UT Southwestern).

Il laboratorio di Beutler aveva trovato topi con mutazioni che perturbano l'enzima ATP7A che trasporta il rame. La maggior parte dei topi con deficit di rame sono morti in utero o subito dopo la nascita, ma quelli con deficit leggero erano in grado di vivere normalmente. "Il rame è qualcosa senza cui non possiamo vivere", dice Siggs. "Come il ferro, lo zinco e altri metalli, il nostro corpo non può produrre il rame, quindi ne assorbiamo piccole quantità dalla dieta. Troppo poco rame impedisce a questi enzimi di lavorare, ma troppo rame può risultare tossico, quindi il nostro corpo ha bisogno di mantenere un buon equilibrio. Le mutazioni genetiche come quella che abbiamo descritto qui possono disturbare questo equilibrio".

 

Morte ritardata

Nel nuovo studio, sia nei topi mutanti che quelli normali sono stati infettati al Rocky Mountain Laboratory con scrapie del topo, che provoca una encefalopatia spongiforme simile al morbo della mucca pazza. I topi di controllo hanno sviluppato la malattia in circa 160 giorni, mentre i topi mutanti, privi del gene porta-rame, hanno sviluppato la malattia più tardi, in 180 giorni.

I ricercatori hanno trovato anche meno proteina prionica anormale nel cervello dei topi mutanti rispetto ai topi di controllo, indicando che il rame contribuisce alla conversione della proteina prionica normale nella forma anormale della malattia. Tuttavia, tutti i topi infine sono morti di malattia.

 

Oldstone e Siggs avvertonpo che lo studio non indica che la deplezione del rame è una terapia, almeno non da sola. Tuttavia, il lavoro indica la strada per capire di più sulla funzione del rame nel corpo e il funzionamento biochimico della malattia da prioni.

 

Oltre a Siggs, Cruite, Beutler, e Oldstone, hanno collaborato allo studio Xin Du ex di Scripps Research e attualmente della University of California di San Diego (UCSD), Sophie Rutschmann, precedentemente allo Scripps Research e attualmente all'Imperial College di Londra, e Eliezer Masliah della UCSD. Questo lavoro è stato sostenuto dal National Institutes of Health (aggiudicazione HHSN272200700038C, AG04342, AG18440, AG022074 e NS057096) e dalla General Sir John Monash Foundation. 

 

 

 

 

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Fonte: Materiale del The Scripps Research Institute.

Riferimento:
OM Siggs, JT Cruite, X. Du, S. Rutschmann, E. Masliah, B. Beutler, MBA Oldstone. Disruption of copper homeostasis due to a mutation of Atp7a delays the onset of prion disease. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2012; DOI: 10.1073/pnas.121149910.

Pubblicato in ScienceDaily il 9 Agosto 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.

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