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Il 'buttafuori' che abbiamo nel cervello

Il 'buttafuori' che abbiamo nel cervelloUna ricerca dell'Università di Copenhagen sta gettando nuova luce sul tessuto complesso che forma la barriera del cervello. La barriera emato-encefalica è un'efficace barriera che protegge il cervello, ma allo stesso tempo rende difficile trattare malattie come l'Alzheimer.


In una barriera emato-encefalica in vitro, i ricercatori possono ricreare i processi di trasporto del cervello a vantaggio dello sviluppo di nuovi farmaci per il cervello stesso. I nuovi risultati della ricerca sono pubblicati nel AAPS Journal.


Il 95% di tutti gli agenti farmacologici testati per trattare i disturbi cerebrali ha fallito, perché non è riuscito ad attraversare la barriera emato-encefalica. E' quindi importante trovare un metodo possibile per trasportare farmaci oltre questo avamposto efficiente e fervente protettore del cervello.


I ricercatori del Dipartimento di Farmacia dell'Università di Copenhagen hanno ricreato la complessa barriera emato-encefalica in un modello di laboratorio, che si basa su cellule animali. Nel nuovo studio, i ricercatori hanno esaminato le proteine ​​buttafuori turbolenti del tessuto della barriera.


Le proteine ​​proteggono il cervello, ma impediscono anche il trattamento di malattie cerebrali:

"La barriera ematoencefalica è chimicamente ermetica perché le cellule contengono proteine ​​di trasporto che si assicurano che le sostanze che entrano nelle cellule vengano rigettate direttamente indietro, ancora nel flusso sanguigno. Abbiamo dimostrato che la barriera che abbiamo creato in laboratorio contiene le stesse proteine buttafuori, e che esse si comportano come nel cervello 'reale'. Questo è importante, perché il modello può essere usato per provare la difficile strada nel cervello. Fenomeni complessi (che finora abbiamo solo potuto studiare in animali viventi) possono ora essere studiati in semplici esperimenti di laboratorio usando le cellule coltivate", dice il postdottorato Hans Christian Cederberg Helms del Dipartimento di Farmacia.


Il gruppo di ricerca ha dimostrato che le proteine ​​di trasporto P-glicoproteine, le proteine ​​che resistono al cancro al seno, e la proteina 1 associata alla resistenza a vari farmaci, sono attivi nel tessuto della barriera creato artificialmente. Le proteine ​​pompano gli agenti farmacologici dal 'lato cervello' al 'lato sangue' proprio come nella barriera emato-encefalica umana.

 

Collaborando si trova la strada

I nuovi risultati sono stati ottenuti dalla collaborazione con gli scienziati industriali dalla società farmaceutica H. Lundbeck A/S. "E' importante per il trattamento di malattie del cervello come l'Alzheimer che troviamo un modo di aggirare una difesa efficace del cervello. L'università e l'industria devono lavorare insieme per superare le sfide fondamentali insite nello sviluppo di prodotti farmaceutici per il futuro", dice Lassina Badolo, scienziato principale della H. Lundbeck A/S ed esperta di assorbimento dei farmaci nel corpo.


Il professore associato Birger Brodin aggiunge: "Abbiamo dimostrato che i modelli hanno le stesse proteine ​​buttafuori che si trovano nella barriera intatta. Siamo ora in procinto di studiare le proteine ​​nella barriera emato-encefalica che accettano agenti farmacologici invece di respingerli. Se riusciremo a combinare una sostanza benefica di cui il cervello ha bisogno con una cosiddetta 'proteina assorbente', potremmo nel lungo termine contrabbandare degli agenti farmacologici attraverso la barriera emato-encefalica".


Birger Brodin dirige il «Drug Transporters» nel gruppo di ricerca ADME responsabile della barriera emato-encefalica in vitro.

 

 

 

 

 


FonteUniversity of Copenhagen  (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti:  Hans Christian Helms, Maria Hersom, Louise Borella Kuhlmann, Lasina Badolo, Carsten Uhd Nielsen, Birger Brodin. An Electrically Tight In Vitro Blood–Brain Barrier Model Displays Net Brain-to-Blood Efflux of Substrates for the ABC Transporters, P-gp, Bcrp and Mrp-1. The AAPS Journal, 2014; DOI: 10.1208/s12248-014-9628-1

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