Ricerche

Identificate le interazioni molecolari che conferiscono alla seta del ragno la sua eccezionale forza e flessibilità, per aprire la porta a nuovi materiali di ispirazione biologica per aerei, indumenti protettivi e applicazioni mediche e persino far capire meglio l'Alzheimer.

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I risultati di uno studio pubblicato su PNAS da ricercatori del King’s College di Londra (GB) e della San Diego State University (California/USA) stabiliscono principi generali di progettazione che potrebbero guidare lo sviluppo di una nuova classe di fibre sostenibili e ad alte prestazioni. La ricerca congiunta mostra per la prima volta come gli amminoacidi che compongono le proteine ​​della seta del ragno interagiscono per comportarsi come “adesivi” molecolari.

"Le potenziali applicazioni sono vaste: indumenti protettivi leggeri, componenti di aerei, impianti medici biodegradabili e persino la robotica morbida potrebbero trarre vantaggio dalle fibre progettate in base a questi principi naturali", ha detto Chris Lorenz, professore di scienza computazionale dei materiali, del King's College.

La struttura di seta del ragno è più resistente dell'acciaio in termini di peso e più resistente del Kevlar, il materiale impiegato per fabbricare giubbotti antiproiettile. L’eccezionale materiale naturale costituisce la struttura di una tela di ragno e viene usato anche per le sospensioni, e i ricercatori cercano da tempo di capire come ricreare le sue proprietà uniche.

La struttura di seta è prodotta nella ghiandola serica del ragno, dove le proteine ​​vengono immagazzinate come liquido concentrato ('silk dope') prima di essere filate in fibre solide. Sebbene fosse noto che queste proteine ​​si condensano in goccioline liquide prima di essere estruse in fibre, il meccanismo molecolare che collega questo processo alla struttura finale della seta era finora poco chiaro.

Il team interdisciplinare di chimici, biofisici e ingegneri ha sfruttato una combinazione di strumenti computazionali e sperimentali avanzati – tra cui simulazioni di dinamica molecolare, modellazione strutturale AlphaFold3 e spettroscopia di risonanza magnetica nucleare – per dimostrare che gli amminoacidi arginina e tirosina interagiscono per innescare il raggruppamento iniziale delle proteine. È cruciale che queste stesse interazioni persistono mentre si forma la fibra di seta, contribuendo a creare la complessa nanostruttura responsabile delle sue eccezionali prestazioni meccaniche.

"Questo studio fornisce una spiegazione a livello atomistico di come le proteine disordinate si assemblano in strutture altamente ordinate e ad alte prestazioni", spiega Chris Lorenz.

Gregory Holland, professore di chimica fisica e analitica alla San Diego State University, che ha guidato la parte statunitense della ricerca, ha affermato che uno dei risultati più sorprendenti è stato quanto si sia rivelato chimicamente sofisticato il processo:

"Ciò che ci ha sorpreso è stato che la seta, che di solito consideriamo una fibra naturale meravigliosamente semplice, in realtà si basa su uno stratagemma molecolare molto sofisticato. Gli stessi tipi di interazioni che abbiamo scoperto sono applicati nei recettori dei neurotrasmettitori e nella segnalazione ormonale.

"I risultati potrebbero quindi estendersi alla ricerca sulla salute umana. Il modo in cui le proteine della seta subiscono la separazione di fase e poi formano strutture ricche di fogli-β rispecchia i meccanismi che osserviamo nelle malattie neurodegenerative come l’Alzheimer. Lo studio della seta ci fornisce un sistema pulito e ottimizzato dal punto di vista evolutivo per comprendere come è possibile controllare la separazione di fase e la formazione del foglio-β".