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Placche di amiloide-beta una 'scaffalatura che consente ad altre proteine di causare danni'?

neuron alzheimers plaque

Nuove scoperte ottenute alla Emory University di Atlanta stanno sfidando le teorie esistenti sulle origini del morbo di Alzheimer (MA), la causa principale di demenza negli anziani in tutto il mondo. Un team guidato da ricercatori del Goizueta Brain Health Institute ha trovato prove forti a sostegno di una nuova comprensione del meccanismo alla base della malattia.


In uno studio pubblicato su Cell Reports Medicine, Todd E. Golde e Yona Levites spiegano come i depositi di amiloide-beta (Aβ), noti da tempo per accumularsi nel cervello dei pazienti di MA, servono da impalcatura per l'accumulo di altre proteine. Poiché molte di queste proteine ​​hanno funzioni note di segnalazione, potrebbe essere la loro presenza attorno agli accumuli di Aβ (placche) il colpevole che causa il danno alle cellule cerebrali, piuttosto che l'Aβ stessa.


Nel cervello di coloro che soffrono di MA, l'Aβ si accumula, si trasforma in placca appiccicosa che interrompe le funzioni cerebrali e provoca il declino cognitivo. La grande incognita è stata finora come ciò accade precisamente. Secondo l'ipotesi più comune, l'accumulo di Aβ interrompe la comunicazione tra le cellule e attiva le cellule immunitarie in un processo che alla fine distrugge le cellule cerebrali.


Nello studio, Golde (direttore dell'Emory Center for Neurodegenerative Disease), la Levites (prof.ssa associata alla Emory University) e i loro colleghi, hanno presentato una nuova ipotesi, sottolineando un ruolo diverso dell'Aβ, una semplice proteina che si forma in tutti i cervelli, ma di norma è dissolta da processi naturali.


Negli esperimenti, hanno usato tecnologie analitiche di avanguardia per identificare e misurare il livello di oltre 8.000 proteine ​​nel cervello umano con MA, nonché di proteine ​​simili nei topi. Concentrandosi su proteine ​​i cui livelli sono aumentati in modo più drastico, ne hanno identificato più di 20 ​​che si accumulano con l'Aβ sia nel cervello umano con MA che nei topi. Sospettano che troveranno di più nel seguito della ricerca.


"Una volta identificate queste nuove proteine, volevamo sapere se erano semplici marcatori di MA o se possono effettivamente alterare la patologia mortale della malattia", afferma Golde. “Per rispondere a ciò, ci siamo concentrati su due proteine, midkina e pleiotrofina. La nostra ricerca ha dimostrato che esse accelerano l'aggregazione dell'amiloide sia in provetta che nei topi. In altre parole, queste proteine ​​aggiuntive possono avere un ruolo importante nel processo che porta al danno cerebrale, piuttosto che l'amiloide stesso. Ciò suggerisce che potrebbero essere una base per nuove terapie per questa terribile afflizione cerebrale che resiste al trattamento da anni".

 

Perché è importante

Anche se le basi del MA sono comprese da più di un secolo, la ricerca di una cura è stata lenta, spesso segnata da cicli ripetuti di trattamenti inizialmente promettenti, che però non hanno funzionato negli esperimenti, nonché da continue controversie su teorie in competizione per spiegare meglio come la malattia danneggia il cervello.


Come hanno scritto i ricercatori, “la nozione iniziale di 'cascata amiloide' puramente lineare è ora considerata semplicistica. Gli studi hanno svelato la vasta complessità dei cambiamenti che si verificano nel corso di decenni nel cervello degli individui mentre emergono le patologie di MA".


È significativo che diversi tipi di accumulo di amiloide, oltre all'Aβ, siano stati implicati in oltre 30 disturbi umani che colpiscono tessuti e organi in tutto il corpo. Poiché questa nuova ricerca propone un nuovo processo attraverso il quale il MA si sviluppa, può consentire nuovi approcci per la scoperta di obiettivi di trattamento anche per altre malattie.

 

 

 


Fonte: Emory Health Sciences (> English) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti: Y Levites, [+33], TE Golde. Integrative proteomics identifies a conserved Aβ amyloid responsome, novel plaque proteins, and pathology modifiers in Alzheimer’s disease. Cell Reports Medicine, 2024, DOI

Copyright: Tutti i diritti di testi o marchi inclusi nell'articolo sono riservati ai rispettivi proprietari.

Liberatoria: Questo articolo non propone terapie o diete; per qualsiasi modifica della propria cura o regime alimentare si consiglia di rivolgersi a un medico o dietologo. Il contenuto non rappresenta necessariamente l'opinione dell'Associazione Alzheimer OdV di Riese Pio X ma solo quella dell'autore citato come "Fonte". I siti terzi raggiungibili da eventuali collegamenti contenuti nell'articolo e/o dagli annunci pubblicitari sono completamente estranei all'Associazione, il loro accesso e uso è a discrezione dell'utente. Liberatoria completa qui.

Nota: L'articolo potrebbe riferire risultati di ricerche mediche, psicologiche, scientifiche o sportive che riflettono lo stato delle conoscenze raggiunte fino alla data della loro pubblicazione.


 

 

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